Липаза

Липа́зы, иногда Стеапсин^{[источник не указан 667 дней]} — ферменты класса гидролаз, которые катализируют расщепление липидов в ходе обменных процессов в организме^[1]^[2]. У человека имеются панкреатическая, гормончувствительная и другие липазы^[2].

Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью^{[источник не указан 667 дней]} расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация править

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам^{[источник не указан 667 дней]}.

Виды липаз^{[источник не указан 667 дней]}:

Применение править

Зарегистрирована^{[какая?]} в качестве пищевой добавки E1104^{[источник не указан 667 дней]}.

Диагностическое значение править

Активность липазы^{[какой?]} в сыворотке крови может резко повышаться при заболеваниях поджелудочной железы, особенно при остром панкреатите, при хронических заболеваниях желчных путей, при пептической язве, перфорирующей в поджелудочную железу. Снижаться активность липазы может при кистозном фиброзе поджелудочной железы.

Примечания править

↑ Липазы / Медведев А. Е. // Большая российская энциклопедия [Электронный ресурс]. — 2017. (Липазы / Медведев А. Е. // Лас-Тунас — Ломонос. — М. : Большая российская энциклопедия, 2010. — С. 537. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов ; 2004—2017, т. 17). — ISBN 978-5-85270-350-7.).
↑ ¹ ² Липазы / Левчук Т. П., Могилевский Г. М. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1980. — Т. 13 : Ленин и здравоохранение — Мединал. — 552 с. : ил.

Литература править

Литература на русском языке править

С. К. Антонова, Л. М. Воробьёва, А. Д. Климова, Л. Л. Петрова, Л. В. Труфанова, Е. И. Таксанова. 2003 г. Руководство к практическим занятиям по биохимии.

Литература на английском языке^{[значимость факта?]} править

Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
Carriere, F., C. Withers
urgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.

[1] Липазы / Медведев А. Е. // Большая российская энциклопедия [Электронный ресурс]. — 2017. (Липазы / Медведев А. Е. // Лас-Тунас — Ломонос. — М. : Большая российская энциклопедия, 2010. — С. 537. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов ; 2004—2017, т. 17). — ISBN 978-5-85270-350-7.).

[БМЭ3-2] ¹ ² Липазы / Левчук Т. П., Могилевский Г. М. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1980. — Т. 13 : Ленин и здравоохранение — Мединал. — 552 с. : ил.

[1]

[2]