Открыть главное меню

СтруктураПравить

Внутренняя мембрана состоит из множества складок именуемых кристы, которые значительно увеличивают поверхность мембраны и разбивают внутреннее пространство митохондрии на компартметы. Между собой кристы соединяться особыми перемычками белковой природы, которые помогают поддерживать их форму. Эти же перемычки обеспечивают связь внешний и внутренней мембраны в местах расположения транспортёра внешней мембраны мембраны митохондрии (TOM), который ответственен за транспорт белков из цитоплазмы через внешнюю мембрану.

Внутренняя мембрана разбивает митохондрию на два компартмента: межмембранное пространство, которое постепенно переходит в цитозоль и митохондриальный матрикс, расположенный в пределах внутренней мембраны.

КристыПравить

Основная статья: Кристы

Благодаря кристам площадь внутренней мембраны может быть в разы больше площади внешней. Например, у митохондрий печеночных клеток площадь внутренней мембраны в пять раз превышает площадь внешней. У некоторый клеток с повышенной потребностью в АТФ, например, у клеток мышечной ткани, это соотношение может быть ещё выше. На внутренней стороне кристы усеяны белками, такими как АТФ-аза. Наличие крист оказывает значительно влияние на хемиосмотическую функцию митохондрий[1].

ПеремычкиПравить

Складки внутренней мембраны соединятся между собой специальными белковыми перемычками. Край каждой кристы частично зашит трансмембранными белковыми комплексами, которые соединяясь голова к голове связывают лежащие друг на против друга мембраны, образуя некое подобие мембранного мешка[2]. Делеция белков Mitofilin/Fcj1, которые входят в комплекс MINOS, образующий перемычки между кристами, приводит к снижению потенциала на внутренней мембране и нарушению роста[3] а также к аномальной структуре внутренней мембраны, которая образует концентрические штабеля вместо типичных впячиваний[4].

СоставПравить

Внутренняя мембрана митохондрий имеет самое высокое содержание белков из всех клеточных мембран: белки составляют 80 % от её массы. Для сравнения во внешней мембране митохондрий они составляю только 50 % от её массы[5]. По липидному составу внутренняя мембрана схожа с мембранами бактерий, что хорошо объяснимо в рамках эндосимбиотической гипотезы.

В митохондриях из сердца свиньи, внутренняя мембрана на 37,0 % состоит из фосфатидилэтаноламина, на 26,5 % из фосфатидилхолина, на 25,4 % из кардиолипина и на 4,5 % из фосфатидилинозитола[6] В митохондриях S. cerevisiae фосфатидилхолин составляет 38,4 % внутренней мембраны, фосфатидилэтаноламин 24,0 %, фосфатидилинозитол 16,2 %, кардиолипин 16,1 %, фосфатидилсерин 3,8 % и фосфатидная кислота 1,5 %[7].

ПроницаемостьПравить

Внутренняя мембрана проницаема только для кислорода, углекислого газа и воды[8]. Она в значительной степени менее проницаема для ионов и малых молекул чем внешняя мембрана, благодаря чему эффективно отделяет митохондриальный матрикс от цитоплазмы, что необходимо важно для функционирование митохондрий. Внутренняя мембрана митохондрий является одновременно электрическим изолятором и химическим барьером. Сложные ионные транспортёры обеспечивают специфический транспорт некоторых молекул через этот барьер. Существует несколько антипортов, которые позволяют обмениваться молекулами (в основном анионы) между цитозолем и митохондриальным матриксом[5].

Белки внутренней мембраныПравить

ПримечанияПравить

  1. Mannella C. A. Structure and dynamics of the mitochondrial inner membrane cristae. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1763, no. 5-6. — P. 542—548. — DOI:10.1016/j.bbamcr.2006.04.006. — PMID 16730811. [исправить]
  2. Herrmann, J. M. MINOS is plus: a Mitofilin complex for mitochondrial membrane contacts. (англ.) // Developmental cell : journal. — 2011. — 18 October (vol. 21, no. 4). — P. 599—600. — PMID 22014515.
  3. von der Malsburg, K; Müller, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Kwiatkowska, P; Becker, T; Loniewska-Lwowska, A; Wiese, S; Rao, S; Milenkovic, D; Hutu, DP; Zerbes, RM; Schulze-Specking, A; Meyer, HE; Martinou, JC; Rospert, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Chacinska, A; van der Laan, M. Dual role of mitofilin in mitochondrial membrane organization and protein biogenesis. (англ.) // Developmental cell : journal. — 2011. — 18 October (vol. 21, no. 4). — P. 694—707. — PMID 21944719.
  4. Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Vasiljev-Neumeyer, A; Körner, C; Jagasia, R; Keil, T; Baumeister, W; Cyrklaff, M; Neupert, W; Reichert, A. S. Formation of cristae and crista junctions in mitochondria depends on antagonism between Fcj1 and Su e/g. (англ.) // The Journal of cell biology (англ.) : journal. — 2009. — 15 June (vol. 185, no. 6). — P. 1047—1063. — PMID 19528297.
  5. 1 2 Krauss, Stefan Mitochondria: Structure and Role in Respiration (недоступная ссылка). Nature Publishing Group (2001). Дата обращения 9 апреля 2014. Архивировано 21 октября 2012 года.
  6. Comte J., Maïsterrena B., Gautheron D. C. Lipid composition and protein profiles of outer and inner membranes from pig heart mitochondria. Comparison with microsomes (англ.) // Biochim. Biophys. Acta (англ.) : journal. — 1976. — January (vol. 419, no. 2). — P. 271—284. — DOI:10.1016/0005-2736(76)90353-9. — PMID 1247555.
  7. Lomize Andrel, Lomize Mikhail, Pogozheva Irina. Membrane Protein Lipid Composition Atlas. Orientations of Proteins in Membranes. University of Michigan (2013). Дата обращения 10 апреля 2014.
  8. Caprette, David R. Structure of Mitochondria. Experimental Biosciences. Rice University (12 декабря 1996). Дата обращения 9 апреля 2014.