Открыть главное меню
Структура взята с PDB 3BQV.

Пластоцианин — медьсодержащий белок, вовлечённый в транспорт электронов от фотосистемы II к фотосистеме I. Этот мономерный белок, состоящий у большинства сосудистых растений из 99 аминокислот, имеет молекулярную массу около 10,5 кДа. Он является представителем пластоцианинового семейства медьсвязывающих белков.

Содержание

ФункцииПравить

В фотосинтезе пластоцианин играет роль переносчика электронов от цитохрома f из цитохром-b6/f-комплекса к P700+ из фотосистемы I. Цитохром-b6/f-комплекс и фотосистема I — это заякоренные в мембране белковые комплексы, активные центры которых расположены на люмиальной стороне мембраны тилакоида. Цитохром f является донором электронов, в то время как P700+ принимает электрон от восстановленного пластоцианина.

СтруктураПравить

 
Сайт связывания меди в молекуле пластоцианина. Красным показаны четыре аминокислотных остатка, связывающих атом металла

Пластоцианин был первым из медьсодержащих белков, структура которого была расшифрована при помощи рентгеноструктурного анализа. Его третичная структура — это бета-бочка, характерная для белков, которые связываются с другими белками[1]. Хотя третичная структура молекулы пластоцианина различна для высших растений, водорослей и цианобактерий, структура медь-связывающего сайта крайне консервативна. Обычно его описываю как «искаженную тригональную пирамиду», основание которой состоит из двух атомов азота (N1 и N2) от двух гистидинов и атома серы (S1) из цистеина. Вершину пирамиды формирует атом серы (S2) из осевого метионина. «Искажение» происходит по длине связи между медью и серосодержащими лигандами: связь Cu-S1 короче (207 пикометров) чем Cu-S2 (282 пикометров). Удлинённая связь Cu-S2 дестабилизирует CuII и увеличивает редокс-потенциал белка. Голубая окраска белка (пик поглощения 597 нм) объясняется влиянием связи Cu-S1 где происходит перенос заряда от S к Cudx2-y2[2].

Когда пластоцианин восстановлен, His-87 становится протонированным с pKa = 4,4. Протонирование заставляет его отделится от атома меди и сайт связывания становится плоским треугольником.

Хотя поверхность молекулы пластоцианина рядом с медь-связывающим сайтом может различаться, все пластцианины имеют гидрофобную поверхность, окружающую неприкрытый гистидин, образующий связь с медью. В растительных пластоцианинах по обе стороны от высококонсервативного тирозина-83 располагаются кислотные остатки. Пластоцианины водорослей и сосудистых растений из семейства сельдерейных обладают схожими кислотными остатками, но отличаются от растительных пластоцианинов по форме — у них отсутствуют 57-й и 58-й аминокислотные остатки. У цианобактерий распределение заряженных аминокислотных остатков по поверхности белка отличается от эукариотических пластоцианинов, а их структура может сильно отличаться у разных видов бактерий. У многих цианобактерий пластоцианин состоит из 107 аминокислотных остатков. Хотя кислотные участки у бактерий не консервативны, всегда присутствует гидрофобный участок. Полагают, что его функция состоит в связывании и узнавании участков других белков, вовлечённых в процесс переноса электрона.

РеакцииПравить

Пластоцианин (Cu2+Pc) восстанавливается цитохромом f:

Cu2+Pc + e- → Cu+Pc

После восстановления Cu+Pc связывается с субъединицей F фотосистемы I. P700+ окисляет Cu+Pc:

Cu+Pc → Cu2+Pc + e-

Редокс-потенциал пластоцианина — около +0,37 В[3], а изоэлектрическая точка — при pH около 4[4].

ПримечанияПравить

  1. Freeman, H. C. Plastocyanin // Handbook of metalloproteins / H. C. Freeman, J. M. Guss. — Chichester : John Wiley & Sons, 2001. — Vol. 2. — P. 1153–69. — ISBN 0-471-62743-7.
  2. Gewirth A.A., Solomon E.I. Electronic structure of plastocyanin: excited state spectral features (англ.) // J Am Chem Soc (англ.) : journal. — 1988. — June (vol. 110). — P. 3811—3819. — DOI:10.1021/ja00220a015.
  3. Anderson G.P., Sanderson D.G., Lee C.H., Durell S., Anderson L.B., Gross E.L. The effect of ethylenediamine chemical modification of plastocyanin on the rate of cytochrome f oxidation and P-700+ reduction (англ.) // Biochim. Biophys. Acta (англ.) : journal. — 1987. — December (vol. 894, no. 3). — P. 386—398. — DOI:10.1016/0005-2728 (87)90117-4. — PMID 3689779.
  4. Ratajczak R., Mitchell R., Haehnel W. Properties of the oxidizing site of Photosystem I (англ.) // Biochim. Biophys. Acta (англ.) : journal. — 1988. — Vol. 933. — P. 306—318. — DOI:10.1016/0005-2728 (88)90038-2.

ИсточникиПравить

  • Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. Blue Copper Proteins // Principles of bioinorganic chemistry. — Sausalito, Calif : University Science Books, 1994. — P. 237–242. — ISBN 0-935702-72-5.
  • Sato K., Kohzuma T., Dennison C. Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins (англ.) // J. Am. Chem. Soc. (англ.) : journal. — 2003. — February (vol. 125, no. 8). — P. 2101—2112. — DOI:10.1021/ja021005u. — PMID 12590538.