Открыть главное меню

Протамины

(перенаправлено с «Протамин»)

Протами́ны — низкомолекулярные основные белки в ядрах сперматозоидов большинства групп животных. Составляют фракцию основного белка в зрелой сперме рыб.

Содержание

ФункцияПравить

Протамины служат для организации хроматина в ядрах сперматозоидов, замещая в нем гистоны.

В ядрах соматических клеток и яйцеклеток ДНК ассоциирована с гистонами. Хроматин предшественников сперматозоидов, сперматогоний, содержит основные гистоны, связанные с кислотной ДНК, однако во время сперматогенеза на стадии сперматид гистоны удаляются из ядра, и ДНК связывается протаминами, образуя нуклеопротамины.

Это позволяет значительно плотнее конденсировать хроматин и уменьшить размер ядра сперматозоида. В отличие от хроматина с участием гистонов, хроматин с участием протаминов неактивен — в ядре сперматозоидов невозможны процессы транскрипции.

Состав и видовое разнообразие протаминовПравить

Молекулярная масса протаминов составляет 4-12 КДа, протамины рыб содержат до 35 аминокислотных остатков, протамины птиц и млекопитающих — чаще всего 50-60 аминокислотных остатков. Протамины беспозвоночных пока малоизучены, однако известно, что протамины моллюсков, в отличие от протаминов позвоночных, содержащих большое (до 90 % у некоторых рыб) количество аргинина, содержат также и значительное количество лизина. Особенностью состава протаминов млекопитающих является достаточно высокое содержание цистеина (при содержании аргинина 47-61 %), что ведет к образованию дисульфидных мостиков со сшивкой мономерных протаминов.

У костистых рыб протамины представлены большим числом форм — так, у форелей обнаружены шесть различных протаминов с близкой аминокислотной последовательностью.

Протамины спермы большинства видов млекопитающих представлены единственной формой P1, длиной от 35 (обезьяна Semnopithecus priam) до 69 (поссум Pseudochirops cupreus) аминокислотных остатков[1], единственным исключением на настоящее время являются люди и мыши, у которых синтезируются формы протаминов — короткий P1 (51 аминокислотный остаток у обоих видов) и длинный P2 (102 и 107 остатков соответственно). Протамин P2 и человека, и мыши подвергается посттрансляциионной модификации, расщепляясь на фрагменты[2],[3] с последующей их сшивкой дисульфидными мостиками по цистеиновым остаткам.

Вместе с тем практически у всех млекопитающих присутствуют оба гена, кодирующи протамины P1 и P2, но ген P2 слабо экспрессируется[4]


Аминокислотная последовательность протамина P1 человека[5]

        10         20         30         40         50
MARYRCCRSQ SRSRYYRQRQ RSRRRRRRSC QTRRRAMRCC RPRYRPRCRR 
H

Дисульфидные мостики:

  • Внутримолекулярный: 40 — 48
  • Межмолекулярные: 6, 39

Аминокислотная последовательность протамина P2 человека[6]

        10         20         30         40         50
MVRYRVRSLS ERSHEVYRQQ LHGQEQGHHG QEEQGLSPEH VEVYERTHGQ 
        60         70         80         90        100
SHYRRRHCSR RRLHRIHRRQ HRSCRRRKRR SCRHRRRHRR GCRTRKRTCR 
RH

СвойстваПравить

  • Хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде.
  • Осаждаются щелочами.
  • Отсутствует денатурация при нагревании.
  • Образуют соли с кислотами и комплексы с кислыми белками.

Использование в фармакологииПравить

ЛитератураПравить

См. такжеПравить

ПримечанияПравить

  1. protamine P1 search // Uniprot
  2. Yoshii, T. Fine resolution of human sperm nucleoproteins by two-dimensional electrophoresis (англ.) // Molecular Human Reproduction (англ.) : journal. — 2005. — 11 October (vol. 11, no. 9). — P. 677—681. — ISSN 1460-2407 1360-9947, 1460-2407. — DOI:10.1093/molehr/gah217.
  3. Carre-Eusebe, D.; Lederer, F.; Le, K. H. D.; Elsevier, S. M. Processing of the precursor of protamine P2 in mouse. Peptide mapping and N-terminal sequence analysis of intermediates (англ.) // Biochemical journal (англ.) : journal. — 1991. — Vol. 277, no. 1. — P. 39—45.
  4. Urich, Klaus. Comparative Animal Biochemistry. — Springer Science & Business Media, 2013-04-17. — P. 33-34. — ISBN 978-3-662-06303-3.
  5. HSP1_HUMAN Sperm protamine P1 // Uniprot
  6. PRM2_HUMAN // Uniprot