Бета-лист: различия между версиями

[непроверенная версия][непроверенная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Метки: с мобильного устройства из мобильной версии
Строка 8:
 
== История ==
Впервые структура β-листа была предложена [[Уильям Астбери|Уильямом Астбери]] в 1930-х годах. Он высказал идею об образовании водородных связей между пептидными группами двух параллельных или антипараллельных β-цепей. Однако у Астбери не было достаточно данных по геометрии связей между аминокислотами для построения чёткой модели, особенно если учесть, что он не знал о планарности [[Пептидная связь|пептидной связи]]. Усовершенствованная модель была предложена [[Лайнус Полинг|Лайнусом Полингом]] и [[Роберт Кори|Робертом Кори]] в 1951 году<ref name="Pauling">{{cite journalстатья |author=Pauling L, Corey RB.|titleзаглавие=Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets |journalиздание=Proc[[Proceedings Natlof Acadthe SciNational UAcademy Sof ASciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |volumeтом=37 |issue=|pagesстраницы=729—740 |year=1951 |pmid=16578412 |doi= |urlссылка=http://www.pnas.org/content/37/11/729.long |язык=en |тип=journal |автор=Pauling L., Corey RB. |год=1951}}</ref>.
 
== Структура и ориентация ==
Строка 15:
Основная часть β-тяжей расположена по соседству с другими тяжами и образует с ними обширную систему [[Водородная связь|водородных связей]] между группами [[Карбонильная группа|C=O]] и [[Аминогруппа|N-H]] пептидных остовов. В полностью вытянутом β-листе соседние β-тяжи идут вверх, затем вниз, затем опять вверх и т. д. Соседние β-тяжи в β-листе расположены таким образом, что их Cα-атомы находятся рядом и их боковые цепи указывают в одном направлении. Складчатая структура β-тяжа объясняется тем, что углы φ и ψ (между C<sup>α</sup> и N-H и C<sup>α</sup> и C=O, соответственно) меньше, чем 180° (−139° и +135°), что приводит к зигзагоподобной форме цепи. Расположение соседних тяжей может быть параллельным или антипараллельным, в зависимости от направления пептидных цепей. Антипараллельное расположение более предпочтительно, поскольку в этом случае межцепочечные водородные связи ориентированы параллельно друг другу и перпендикулярны оси симметрии β-листа.
 
Идеальный β-лист (такой, в котором конформация главной цепи всех аминокислотных остатков одинакова) имеет плоскую структуру. Однако в 1973 году Чотиа заметил, что в белках β-листы всегда скручены как правый пропеллер, а плоские и левопропеллерные β-листы практически не встречаются<ref name=Chothia>{{cite journalстатья |author=Chothia C.|titleзаглавие=Conformation of twisted beta-pleated sheets in proteins |journalиздание={{Нп3|Journal of Molecular Biology|J Mol Biol.||Journal of Molecular Biology}} |volumeтом=75 |issueстраницы=295—302 |pagespmid=295—3024728692 |yearязык=1973en |pmidтип=4728692journal |doiавтор=Chothia C. |urlгод=1973}}</ref>.
 
=== Аминокислотные особенности ===