[[Файл:Dimer Mad1 Mad2.png|thumb|370px|Кристаллическая структура человеческого димерного комплекса Mad1-Mad2, желтый и красный — [[мономер]]ы Mad1, бледно-зелёный — мономеры Mad2.]]
Биохимическими методами 1995 году было предсказано, что белок Mad1 представляет собой двуспиральный белок с характерной формы стержня, массой 90 [[Дальтон (единица измерения)|кДа]] и включающий 718 [[Аминокислота|аминокислотных]] остатков<ref name ="Chen">{{cite pmid|9786942}}</ref><ref name="Hardwick"/> . Затем в 2002 году была опубликована кристаллическая структура [[Человек|человеческих]] Mad1 в комплексе с Mad2, образующими {{нп5|[[тетрамер||en|Tetramer}}]] (см. рис.). В связи с экспериментальными ограничениями эта структура показывает только с 484-го по 584-й аминокислотные остатки, входящие в состав Mad1. Удлиненные [[мономер]]ы MAD1 плотно скрепляются параллельной двойной спиралью с участием [[N-конец|N-концевых]] [[Альфа-спираль|альфа-спиралей]]. Цепи MAD1 указывают от двойных спиралей к их [[лиганд]]ам Mad2, образуя два субкомплекса с Mad2. Отрезок между альфа-спиралями 1 и 2 содержит [[Домен белка|домен]] для связывания Mad2. Первая часть этого связывающего домена является гибкой и принимает разные конформации, обусловливающие [[асимметрия|асимметрию]] комплекса. С использованием [[Термодинамика|термодинамических]] исследований было показано, что Mad1 способен замедлять скорости образования комплекса Mad2-Cdc20 и, следовательно, выступает в качестве конкурентного ингибитора ''in vivo''. Более того, установлено, что сайты связывания Mad1 и Mad2 находятся внутри комплекса, возможно, делая сайты связывания с Cdc20 недоступными для него. Связывание Mad1-Mad2 необычно тем, что [[C-конец]] Mad2 покрывает Mad1. В связи с этим предполагается, что неактивный комплекс Mad1-Mad2 не способен высвобождать Mad2, следовательно, для этого необходим новый, пока плохо изученный механизм конформационных перестроек комплекса<ref name="Sironi"/>.
