Флуоресценция в биологических исследованиях: различия между версиями

Анизотропия флуоресценции показывает, насколько свободно вращается молекула за время существования возбуждённого состояния. Свободные флюорофоры в жидких растворителях при нормальных условиях вращаются быстро, что вызывает полную деполяризацию (r = 0). Если флюорофор связан с большой [[Биомолекулы|биомолекулой]], например с [[Глобулярные белки|белковой глобулой]], такой комплекс вращается в пространстве медленнее, что приводит к ненулевым значениям анизотропии. Теоретически возможный максимум равен 0,4<ref name="demchenko2009" />. Анизотропия флуоресценции широко используется для изучения белков и взаимодействий между ними<ref>''Е. В. Кудряшова, А. К. Гладилин, А. В. Левашов'' Белки в надмолекулярных ансамблях: исследование структуры методом разрешено-временной флуоресцентной анизотропии // Успехи биологической химии 42 (2002) С. 257—294.</ref>.

|-

[[Файл:Схема тушения флуоресценции.jpg|450пкс|центр]]

Классическим примером является кислород, который является гасителем для большого количества органических флюорофоров<ref name="lakowicz2006" />. Математически тушение флуоресценции описывается [[уравнение Штерна — Фольмера|уравнением Штерна — Фольмера]].

! Название!! Структурная формула !! Цвет флуоресценции !! Что окрашивает

|-

[[Файл:DAPI.svg|360пкс|центр]]

|| синий || ядерная ДНК

|archivedate = 2013-12-14

}}

* Vekshin N.L. Photonics of biopolymers. Springer, 2002.

* Vekshin N.L. Energy transfer in macromolecules. SPIE, 1997