Трансляция (биология): различия между версиями

36 байт добавлено ,  3 месяца назад
→‎Элонгация: викификация
(→‎Элонгация: викификация)
== Элонгация ==
[[Файл:RNA-binding sites in ribosome.jpg|thumb|200px|Схема РНК-связывающих участков рибосомы. Буквами обозначены участки связывания тРНК. А — аминоацил-тРНК-связывающий участок, Р — пептидил-тРНК-связывающий участок, Е — участок отсоединения тРНК от рибосомы ({{lang-en|exit}})]]
В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых [[Фактор элонгации|фактора элонгации]]. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит аминоацилированную («заряженную» аминокислотой) тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. Рибосома катализирует перенос пептида, связанного с тРНК в Р-сайте, в А-сайт и образование пептидной связи с находящимся там аминокислотным остатком. Таким образом растущий пептид удлиняется на один [[остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]]. Затем второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует так называемую транслокацию. Транслокация — перемещение рибосомы по мРНК на один триплет (примерно 20 [[ангстрем]]), в результате которого пептидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК из P-сайта переходит в Е-сайт (от слова exit). тРНК из E-сайта диссоциирует спонтанно, после чего рибосома готова к новому циклу элонгации<ref name="Chen2012">{{статья|автор=Chen J., Tsai A., O'Leary S. E., Petrov A., Puglisi J. D.|заглавие=Unraveling the dynamics of ribosome translocation|издание=Curr Opin Struct Biol|год=2012|том=22|выпуск=6|страницы=804—814|doi=10.1016/j.sbi.2012.09.004|pmid=23142574}}</ref>.
 
== Терминация ==