Пептидная связь: различия между версиями

116 байт добавлено ,  5 месяцев назад
Нет описания правки
м
Метка: редактор вики-текста 2017
 
[[Файл:Peptidformationball rus.svg|300px|thumb|Схема образования пептидной связи.]]
[[Файл:Protein backbone PhiPsiOmega drawing.svg|мини|Основные двугранные углы φ и ψ (и ω). Все три угла находятся под углом 180° в показанной конфигурации. ]]
'''Пептидная связь''' — вид амидной связи, возникающей при образовании [[белок|белков]] и [[пептиды|пептидов]] в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH<SUB>2</SUB>) одной [[аминокислота|аминокислоты]] с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
 
 
== Свойства пептидной связи ==
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
: [[Файл:Mesomeric peptide bond.svg|426x426px]]
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 [[ангстрем]]а:
: [[Файл:Trans-Peptide Bond.png|400 px]]
 
Это обусловливает следующие свойства:
 
== Конформация полипептидов ==
Углы φ и ψ могут принимать различные значения, и число возможных пространственных конфигураций для полипептидной цепи может быть бесконечно большим. Однако в реальных условиях ряд конфигураций не реализуется из-за пространственных затруднений.
 
В пределах стерически дозволенных углов φ и ψ наиболее вероятна такая конфигурация пептидной цепи, при которой потенциальная энергия системы минимальна. Выигрыш потенциальной энергии происходит в результате целого ряда взаимодействий между атомами и атомными группами внутри полипептидной цепи (нековалентные взаимодействия, дипольные взаимодействия, торсионный потенциал).