Трипсин: различия между версиями

[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
м Удаление шаблонов: {{нп5}}×1
Функция «Добавить ссылку»: добавлено 8 ссылок.
Строка 1:
[[Файл:1UTN.png|thumb|200px|Трёхмерная структура молекулы бычьего трипсина.]]
'''Трипсин''' — [[Ферменты|фермент]] класса [[гидролазы|гидролаз]], расщепляющий [[пептид]]ы и [[белки]]; обладает также эстеразной (гидролиз [[Сложные эфиры|сложных эфиров]]) активностью.
 
Трипсин синтезируется в [[поджелудочная железа|поджелудочной железе]] в виде неактивного предшественника ([[профермент]]а) [[трипсиноген]]а. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина ([[молекулярная масса]] около 24 кДа) состоит из 223 [[Аминокислоты|аминокислотных остатков]], образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 [[Дисульфидная связь|дисульфидных связей]]. [[Изоэлектрическая точка]] трипсина лежит при [[Водородный показатель|pH]] 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.
 
Трипсины относятся к группе [[Сериновые протеазы|сериновых протеаз]] и содержат в [[Активный центр фермента|активном центре]] остатки [[серин]]а и [[гистидин]]а. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают [[хроматография|хроматографическими]] методами.
 
== Физические свойства ==
Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с [[Температура плавления|температурой плавления]] около 150 °C.
 
== Биологические свойства и функции ==
Строка 15:
 
== Применение ==
Трипсин используют для изготовления [[Лекарственное средство|лекарств]]. Препараты трипсина обладают [[воспаление|противовоспалительным]] и [[отек|противоотёчным]] действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся [[некроз]]у. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими [[Ферменты|ферментами]] и с [[антибиотик]]ами. Используется при анализе [[Первичная структура|первичной структуры белка]], за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и [[Аргинин|аргинина]].
 
== Родственные ферменты ==
Строка 21:
 
== Изменение гидролитических свойств ==
Активность трипсина подавляется [[Фосфорорганические соединения|фосфорорганическими соединениями]], некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы [[Кальций|Ca]]<sup>2+</sup>, [[Магний|Mg]]<sup>2+</sup>, [[Барий|Ba]]<sup>2+</sup>, [[Стронций|Sr]]<sup>2+</sup>, [[Марганец|Mn]]<sup>2+</sup> повышают гидролитическую активность трипсина.
 
== Литература ==