Амилаза: различия между версиями

[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Спасено источников — 1, отмечено мёртвыми — 0. Сообщить об ошибке. См. FAQ.) #IABot (v2.0.8.7
 
Строка 11:
=== α-Амилаза ===
{{main|Альфа-амилаза}}
[[Альфа-амилаза|α-Амилаза]] (1,4-α-{{sca|D}}-[[Глюканы|глюкан]]-глюканогидролаза, гликогеназа; [[шифр{{nbsp}}КФ|шифр КФ]] — 3.2.1.1) является [[кальций]]-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза [[Поджелудочная железа|поджелудочной железы]]<ref>{{Cite web|url = http://www.analizmarket.ru/tests/id/3027/|title = Альфа-амилаза (диастаза), кровь|author = |work = АнализМаркет|date = |publisher = |access-date = 2015-07-03|archive-date = 2019-04-04|archive-url = https://web.archive.org/web/20190404214828/http://www.analizmarket.ru/tests/id/3027|deadlink = no}}</ref>. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде ([[Водородный показатель|pH]]{{nbsp}}={{nbsp}}6,7—7,0). Фермент обнаружен также у растений (например, в [[Овёс|овсе]]), в грибах (в [[Аскомицеты|аскомицетах]] и [[Базидиомицеты|базидиомицетах]]) и бактериях ([[Бациллы (род)|Bacillus]]).
 
=== β-Амилаза ===