Фолдинг белка: различия между версиями
[отпатрулированная версия] | [отпатрулированная версия] |
Содержимое удалено Содержимое добавлено
м робот изменил: it:Ripiegamento di proteine |
уточнение формулировки |
||
Строка 5:
Каждая молекула [[белок|белка]] начинает формироваться как [[Пептиды|полипептид]], [[Трансляция (биохимия)|транслируемый]] из последовательности [[мРНК]] в виде линейной цепочки [[Аминокислоты|аминокислот]]. У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: [[гидрофобность]], [[гидрофильность]], электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура — [[конформация]]. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости [[Активный центр ферментов|активных центров]], а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с [[Клеточные мембраны|биологическими мембранами]].
В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка (т. н. ''конформеры''). Они могут сильно различаться, и даже выполнять различные функции. Для этого необходимо, чтобы в разных областях
Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]]. Весьма часто встречаются [[Дисульфидная связь|дисульфидные мостики]] между пространственно близкими участками полипептидной цепи.
|