Википедия

Миозин: различия между версиями

Интерактивная навигация по истории
[непроверенная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
м робот добавил: fi:Myosiini
Нет описания правки
Строка 1:
{{Cytology-stub}}▼
{{нет разделов}}
'''Миозин'''  — [[Фибриллярные белки|фибриллярный белок]], один из главных компонентов сократительных волокон мышц  — [[Миофибриллы|миофибрилл]];. составляетСоставляет 40—60  % общего количества мышечных белков. При соединении М.миозина с другим белком миофибрилл — ([[Актин|актином]] —) образуется актомиозин  — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство М. миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту ([[АТФ]]) (В.  А.  Энгельгардт и М.  Н.  Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности М.миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса М.миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов М.миозин распадается на фрагменты  — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.
__TOC__
== Структура ==
Миозины  — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка  — «головку» и «хвостик». Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin)- — 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin)  — одна «головка». Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные  — не могут.▼
 
На электронных микрофотографиях молекулы М.миозина имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М.миозина, скручены в спираль. Белки, аналогичные М.миозину, обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.▼
▲Миозины — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка — «головку» и «хвостик». Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin)- 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) — одна «головка». Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные — не могут.
 
== Виды миозина ==
Мышечный миозин — (т. н. Миозин II)- традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две «головки» молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост. Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы «шагают» по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ. При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.▼
=== Мышечный миозин ===
▲Мышечный миозин — (т.  н. Миозин II)- — традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две «головки» молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост. Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы «шагают» по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ. При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.
=== Немышечный миозин ===
Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные. Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу. Миозин I — в фоторецепторах, миозин VII — в органах слуха.▼
 
== См. также ==
▲Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные. Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу.
* [[Моторные белки]]
Миозин I — в фоторецепторах, миозин VII — в органах слуха.
 
▲На электронных микрофотографиях молекулы М. имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М., скручены в спираль. Белки, аналогичные М., обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.
 
▲{{Cytology-stub}}
{{rq|source|img}}
 
Источник — https://ru.wikipedia.org/wiki/Миозин