Пептидная связь: различия между версиями

копивио
(копивио)
* '''H''' и '''O''' в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
* Вращение вокруг связи C-N невозможно, возможно вращение вокруг С-С связи.
*Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях [[гидролиз]] пептидных связей [[белки|белков]] проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) [[соляная кислота|соляной кислотой]], при температуре более 105 °С, причём полный [[гидролиз]] [[белки|белка]] до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.
 
Для обнаружения в растворе белков и [[пептиды|пептидов]], а такжетак дляже их количественного определения в растворе используют [[биуретовая реакция|биуретовую реакцию]] .
В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных [[протеаза|протеолитических ферментов]] (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также [[протеаза|протеазами]], или пептидгидролазами.
 
Для обнаружения в растворе белков и [[пептиды|пептидов]], а также для их количественного определения используют [[биуретовая реакция|биуретовую реакцию]] .
== Ссылки ==