Википедия

Посттрансляционная модификация: различия между версиями

Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[отпатрулированная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Переработка статьи, новые разделы
Строка 1:
'''Посттрансляционная модификация''' (ПТМ) — это ковалентная химическая модификация [[Белок|белка]] после его [[Трансляция_(биология)|трансляциисинтеза]] на рибосоме. ЭтоДля однамногих избелков последнихПТМ стадийявляется процессазавершающим этапом [[биосинтез белка|биосинтеза]]. белкаПТМ наряду с [[Альтернативный сплайсинг|альтернативным сплайсингом]] дляувеличивают многихразнообразие белков в клетке.
 
На сегодняшний день известно более 200 ПТМ, и, по всей видимости, им подвержено подавляющее большинство белков<ref>{{cite journal |author=Jensen, O. N. |title=Interpreting the protein language using proteomics |journal=Nat Rev Mol Cell Biol |volume=7 |issue= |pages=391—403 |year=2006 |pmid=16723975 |doi=10.1038/nrm1939}}</ref>. Более того, один и тот же белок может подвергаться нескольким различным модификациям. ПТМ могут оказывать разнообразные влияния на белки: регулировать время их жизни, ферментативную активность, взаимодействие с другими белками. В ряде случаев ПТМ являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. Например, при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим [[ограниченный протеолиз]] полипептидной цепи, а при созревании белков поверхности клетки — [[гликозилирование]].
[[Белок]] представляет собой полипептидную цепь, состоящую из [[аминокислота|аминокислот]]. В процессе синтеза 20 аминокислот могут быть включены в его состав. После трансляции посттрансляционная модификация расширяет функциональный состав белка посредством дополнительного присоединения таких групп, как ацетатная ([[ацетилирование]]) или фосфатная ([[фосфорилирование]]) группы, а также липидов и сахаров ([[гликозилирование]]). Посттрансляционная модификация может также включать изменение химической природы аминокислоты (например, трансформацию остатка [[аргинин]]а в [[цитруллин]]) или образование [[дисульфидная связь|дисульфидной связи]] в белке.
Наблюдается также метилирование аргининовых или лизиновых остатков некоторых белков, например, гистоновых ядерных белков
 
Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Так гликозилирование является одной из самых часто встречающихся модификаций: считается, что 50 % белков человека гликозилировано, а 1-2 % генов кодируют белки, которые связаны с осуществлением этой реакции<ref>{{cite journal |author=Walsh, G. and Jefferis, R. |title=Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins |journal=Nat Biotechnol |volume=24 |issue= |pages=1241—1252 |year=2006 |pmid=17033665 |doi=10.1038/nbt1252}}</ref>. К примерам редких модификаций относятся тирозинорование/детирозинорование и полиглицилирование тубулина<ref>{{cite journal |author=Rosenbaum, J. |title=Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last |journal=Curr Biol |volume=10 |issue= |pages=801-803 |year=2000 |pmid=11084355 |doi=10.1016/S0960-9822(00)00767-3}}</ref>.
Специфические [[пептидаза|пептидазы]] могут отщеплять небольшие фрагменты белка с N-конца или разрезать полипептидную цепь в середине. Например, молекула [[инсулин]]а после трансляции дополнительно видоизменяется образованием внутримолекулярной дисульфидной связи, после чего фрагмент пропептида вырезается из середины цепи, что превращает проинсулин в активный инсулин.
 
Исключительная важность посттрансляционных модификаций для нормального функционирования организма подчёркивается фактом существования заболеваний, в основе которых лежит нарушение ПТМ ([[муколипидоз]], [[болезнь Альцгеймера]], различные виды [[Карцинома|рака]]). На сегодняшний день для изучения ПТМ применяют методы [[Масс-спектрометрия|масс-спектрометрии]] и [[Истерн-блоттинг|истерн-блоттинга]].
[[Фосфорилирование]] представляет собой одну из наиболее распространённых посттрансляционных модификаций. Это механизм, контролирующий поведение многих белков (например, активирование или инактивирование [[фермент]]а).
 
== Модификации главной цепи ==
=== Модификации, включающие расщепление пептидной связи ===
* удаление N-концевого остатка метионина
* [[ограниченный протеолиз]]
 
=== Присоединение небольших химических групп ===
* N-[[ацилирование]]
* N-[[аргинилирование]]
* C-[[амидирование]]
 
=== Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране ===
* N-[[миристоилирование]]
* присоединение [[гликозилфосфоинозитол]]а (GPI)
== Модификации боковых цепей аминокислот ==
 
== Модификации, включающие присоединение других белков и пептидов ==
 
== Примечания ==
{{Примечания}}
<references/>
 
== См. также ==
Источник — https://ru.wikipedia.org/wiki/Посттрансляционная_модификация