Альфа-спираль: различия между версиями

[непроверенная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
пунктуация, стилевые правки
стилевые правки
Строка 1:
[[Файл:alpha helix neg60 neg45 sideview.png|right|thumb|300px|Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков [[аланин]]а с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2,08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца]]
 
'''Альфа-спираль''' (α-спираль)&nbsp;— типичный элемент [[вторичная структура|вторичной структуры]] [[белки|белков]], который имеет форму правозакрученой [[винтовая линия|винтовой линии]] и в котором каждая [[аминогруппа]] (-NH<sub>2</sub>) в каркасе образует [[водородная связь|водородную связь]] с [[карбинильная группа|карбонильной группой]] (-C=O) [[аминокислоты]], находящийсянаходящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь <math> i +4 \rightarrow i </math>). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью ''Полинга-Кори-Брэнсона'' по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году<ref name=Pauling>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB, BRANSON HR.|title=The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=205—211 |year=1951 |pmid=14816373 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |url=http://www.pnas.org/content/37/4/205.long}}</ref><ref name=Pauling2>{{cite journal |author=PAULING L, COREY RB.|title=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains |journal=Proc Natl Acad Sci U S A |volume=37 |issue=|pages=235—240. |year=1951 |pmid=14834145 |doi= |url=http://www.pnas.org/content/37/5/235.long}}</ref>.
 
Параметры идеальной α-спирали: