Суперсемейство белков: различия между версиями

[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Строка 19:
Программы структурного упорядочения и выравнивания, такие, как программа DALI, могут использовать трёхмерные вторичные и третичные структуры интересующих исследователя белков с имеющейся в них базой данных белковых структур с целью найти белки со сходным [[фолдинг белков|фолдингом]]. Сравнение трёхмерных вторичных и третичных структур белков в состоянии идентифицировать множество случаев эволюционно связанных (имеющих общего эволюционного предка) белков, сходство которых не было бы выявлено при простом анализе и сравнении их первичных структур (аминокислотных последовательностей).
 
=== Сходство по механизму и функциональное сходство ===
 
{{Основная статья|Ферменты}}
 
Каталитический механизм [[фермент]]ов, являющихся членами суперсемейства, обычно более или менее консервативен в масштабах всего суперсемейства, однако их [[субстрат (биохимия)|субстратная]] специфичность может весьма значительно варьировать в масштабах суперсемейства. Как следствие, может значительно варьировать конечное функциональное назначение белков суперсемейства в организме, в зависимости от того, какова их субстратная специфичность. То есть внешнего функционального сходства может и не быть.
<!---
 
The [[catalytic mechanism]] of enzymes within a superfamily is typically conserved, although [[substrate (biochemistry)|substrate]] specificity may be significantly different. Catalytic residues also tend to occur in the same order in the protein sequence. Once again, the PA clan of proteases acts as an example. Even though families within the superfamily use different [[nucleophiles]], they all perform [[covalent catalysis|covalent, nucleophilic catalysis]] on proteins, peptides or amino acids through a similar [[enzyme mechanism|mechanism]].
Также (хотя и не обязательно и не всегда) каталитический домен у ферментов, являющихся членами суперсемейства, проявляет тенденцию к высокой степени консервативности даже аминокислотной последовательности в пределах именно этого домена (и уж тем более - вторичной и третичной структуры каталитического домена). Однако даже если аминокислотная последовательность каталитического домена не сохраняется - сохраняется сам каталитический механизм, и/или вторичная и третичная структуры каталитического домена.
--->
 
Примером вышеописанного сохранения каталитического механизма в масштабах суперсемейства является, опять-таки, суперсемейство PA протеаз. В нём имеются белки весьма разного конечного функционального назначения (то есть, внешнее функциональное сходство отсутствует) — среди них и пищеварительный фермент химотрипсин, и тромболитический фермент — активатор плазминогена, и токсины бактерий и змей, и вирусные протеазы, обеспечивающие сборку вирусных частиц. Как уже говорилось выше, в масштабах этого суперсемейства не является эволюционно консервативным ''ни один'' аминокислотный остаток, даже в каталитическом домене. И тем не менее все члены суперсемейства имеют значительное сходство специфических каталитических элементов их трёхмерных структур. Более того, хотя члены разных семейств суперсемейства PA протеаз используют разные нуклеофилы, все они производят ковалентный нуклеофильный каталитический протеолиз белков или пептидов по общему каталитическому механизму.
 
== Эволюционное значение ==