Дендротоксин: различия между версиями

Дендротоксины являются ~ 7kDa белками, состоящими из одной пептидной цепи из приблизительно 57-60 аминокислот. Были выделены несколько гомологов альфа-дендротоксина, все обладающие несколько иной последовательностью. Тем не менее, молекулярная архитектура и складная конформация этих белков очень похожи. Дендротоксины обладают очень короткой 3₁₀-спиралью вблизи N-конца пептида, в то время как два оборота [[Альфа-спираль|альфа-спирали]] происходит вблизи С-конца. Двунитевой антипараллельный [[β-лист]] занимает центральную часть молекулярной структуры. Эти две β-нити соединены искаженной областью β-оборота<ref>Katoh E, Nishio H, Inui T, Nishiuchi Y, Kimura T, Sakakibara S, Yamazaki T (2000). Structural Basis for the Biological Activity of Dendrotoxin-I, a Potent Potassium Channel Blocker. ''Biopolymers'' 54:44-57</ref>, что, предположительно, играет важную роль в активности связывания белка. Все дендротоксины сшиты тремя [[Дисульфидная связь|дисульфидными связями]], которые добавляют стабильность белку и в значительной степени способствует её структурной конформации. ОстаткиРадикалы [[Цистеин|цистеина]], образующие эти дисульфидные связи были законсервированы среди всех членов семейства дендротоксинов, и расположены в C7-C57, С16-С40, и С32-С53 (нумерация согласно альфа-дендротоксинам).

Дендротоксины структурно гомологичны [[Серпин|ингибиторам серпиновых протеаз]] (ИСП), в том числе [[Апротинин|апротинину]]. Было показано, что последовательности альфа-дендротоксина и ИСП идентичны на 35% и имеют идентичные дисульфидные связи. Несмотря на структурную гомологию между этими двумя белками, дендротоксины не показывают никакого ощутимо ингибирующего действия, в отличие от ИСП. Эта потеря активности возможно является результатом отсутствия ключевых аминокислотных остатковрадикалов, которые производят структурные различия, препятствующие ключевым взаимодействиям, необходимым для активности ИСП.