Фотофосфорилирование: различия между версиями

[непроверенная версия][непроверенная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Строка 41:
Циклическое фотофосфорилирование — один из наиболее древних процессов запасания энергии в форме АТФ. При таком режиме фотофосфорилирования электрон движется по циклической цепи переноса электронов, сопряжённой с фотосистемой I. При этом электрон циркулирует по замкнутому пути, а вся энергия расходуется только на синтез АТФ{{sfn|Ермаков|2005|с=185}}.
 
Вначале электрон неким образом перемещается от восстановленного ферредоксина на пул [[пластохинон]]а. Точный механизм этого процесса не известен. Полагают, что эту реакцию осуществляет особый [[фермент]] — ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктаза. Затем от пластохинона через цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекс и [[пластоцианин]] электрон вновь попадает на ФСI. При этом происходит закачка [[протон]]а в полость [[тилакоид]]а и идёт синтез АТФ. В качестве наиболее вероятного кандидата на роль ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктазы в последнее время рассматривают {{нп5|Ферредоксин-НАДФ(+)-редуктаза|ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазу|en|Ferredoxin—NAD(+) reductase}}, которая может образовывать комплекс с цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом. Предполагается, что она может переносить электроны с ферредоксина напрямую на [[пластохинон]], связанный с цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплексом через специальный [[гем]] ''c''<sub>n</sub><ref name="Cramer-2006">{{Cite journal |author = Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL.| title = Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex. | journal = Annu Rev Biochem | volume = 75 | issue = | pages = 769–90 | month = | year = 2006 | doi = 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 | PMID = 16756511 }}</ref><ref name="Cramer-2005">{{Cite journal | author = Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL.| title = Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex. | journal = Photosynth Res | volume = 85 | issue = 1 | pages = 133–43| year = 2005 | doi = 10.1007/s11120-004-2149-5 | pmid = 15977064 }}</ref>. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-''b''<sub>6</sub>''f''-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ<sup>+</sup>-редуктазы и [[Трансмембранный белок|трансмембранного белка]] PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно<ref>{{Cite journal |author = Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa| title =Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis| journal = Nature| volume =464| pages = 1210–1213 |date=22 April 2010| doi = 10.1038/nature08885}}</ref><ref name="Complex">{{Cite journal |author = Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport| title =Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition| journal = Nature Communications| volume = 4| issue = | pages = |date=13 June 2013| doi = 10.1038/ncomms2954| pmid = |url = http://www.nature.com/ncomms/2013/130613/ncomms2954/full/ncomms2954.html?message-global=remove#ref13}}</ref>.
 
Ещё один фермент, возможно, принимающей участие в этом процессе — это [[НАДФН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов]], аналогичный [[НАДН-дегидрогеназный комплекс|НАДH-дегидрогеназному комплексу]] [[митохондрия|митохондрий]] и [[Гомология (биология)|гомологичный]] бактериальному комплексу I<ref>{{cite journal |doi=10.1074/jbc.M803207200 |author=Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,|title=The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis.|journal=J Biol Chem.|volume=283|issue=50|pages=34873–34879.|year=2008|url=http://www.jbc.org/content/283/50/34873.full }}</ref><ref>{{cite journal|url=http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x/full |doi=10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x |author=Yamori W, Sakata N, Suzuki Y, Shikanai T, Makino A.|title=Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice.|journal=Plant J.|volume=68|issue=6|pages=966-76|year=2011 }}</ref>. Он [[Окисление|окисляет]] НАДФН и передаёт электроны на пластохинон, предотвращая [[окислительный стресс]]. НАДФН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов состоит из двух схожих по строению субкомплексов и образует суперкомплекс с двумя ФСI при помощи [[Белок|белков]] Lhca5 и Lhca6<ref name="NADP">{{cite journal |doi=10.1016/j.bbabio.2010.10.015 |author=Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai |title=Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex. |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA)|volume=1807 |issue=8|pages=945–953 |year=2011|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007231}}</ref>. Протонный градиент, созданный в результате циклического фтофосфорилирования на мембране тилакоида, используется белками-переносчиками для встраивания в мембрану приходящих из стромы белков<ref name=Chaddock1995>{{cite journal | author = Chaddock, A.M. |author2=Mant, A. |author3=Karnauchov, I. |author4=Brink, S. |author5=Herrmann, R.G. |author6=Klösgen, R.B. |author7= Robinson, C. | year = 1995 | title = A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase. | journal = EMBO J. | volume = 14 | issue = 12 | pages = 2715–2722 | pmid = 7796800 | pmc = 398390|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC398390/pdf/emboj00036-0037.pdf}}</ref><ref>{{cite journal | author = Kenneth Cline and Hiroki Mori| year = 2001 | title = Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport. | date = Aug 20, 2001 | journal = J Cell Biol. | volume = 154 | issue = 4 | pages = 719–730 | doi = 10.1083/jcb.200105149|url=http://jcb.rupress.org/content/154/4/719.full}}</ref>.