Фотофосфорилирование: различия между версиями
[непроверенная версия] | [непроверенная версия] |
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Строка 41:
Циклическое фотофосфорилирование — один из наиболее древних процессов запасания энергии в форме АТФ. При таком режиме фотофосфорилирования электрон движется по циклической цепи переноса электронов, сопряжённой с фотосистемой I. При этом электрон циркулирует по замкнутому пути, а вся энергия расходуется только на синтез АТФ{{sfn|Ермаков|2005|с=185}}.
При циклическом фотофосфорилировании электрон, перенесённый с [[Фотосистема I|фотосистемы I]] на [[НАДФН]] и далее перенесённый с НАДФН на [[ферредоксин]] (второй из этих переносов - с НАДФН на ферредоксин - осуществляется под действием фермента [[ферредоксин-НАДФ+-редуктаза|ферредоксин-НАДФ+-редуктазы]]), неким образом перемещается от восстановленного ферредоксина на пул [[пластохинон]]а. Точный механизм этого процесса не известен. Полагают, что эту реакцию осуществляет особый [[фермент]] — [[ферредоксин-пластохинон-оксидоредуктаза]]. Затем от пластохинона через [[Цитохром-b6f-комплекс|цитохром ''b''<sub>6</sub>''f''-комплекс]] и [[пластоцианин]] электрон вновь попадает на фотосистему I. При этом происходит закачка [[протон]]
Ещё один фермент, возможно, принимающей участие в этом процессе — это [[НАДФН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов]], аналогичный [[НАДН-дегидрогеназный комплекс|НАДH-дегидрогеназному комплексу]] [[митохондрия|митохондрий]] и [[Гомология (биология)|гомологичный]] бактериальному комплексу I<ref>{{cite journal |doi=10.1074/jbc.M803207200 |author=Lianwei Peng, Hideyuki Shimizu, Toshiharu Shikanai,|title=The Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex Interacts with Photosystem I in Arabidopsis.|journal=J Biol Chem.|volume=283|issue=50|pages=34873–34879.|year=2008|url=http://www.jbc.org/content/283/50/34873.full }}</ref><ref>{{cite journal|url=http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x/full |doi=10.1111/j.1365-313X.2011.04747.x |author=Yamori W, Sakata N, Suzuki Y, Shikanai T, Makino A.|title=Cyclic electron flow around photosystem I via chloroplast NAD(P)H dehydrogenase (NDH) complex performs a significant physiological role during photosynthesis and plant growth at low temperature in rice.|journal=Plant J.|volume=68|issue=6|pages=966-76|year=2011 }}</ref>. Он [[Окисление|окисляет]] НАДФН и передаёт электроны на пластохинон, предотвращая [[окислительный стресс]]. НАДФН-дегидрогеназный комплекс хлоропластов состоит из двух схожих по строению субкомплексов и образует суперкомплекс с двумя ФСI при помощи [[Белок|белков]] Lhca5 и Lhca6<ref name="NADP">{{cite journal |doi=10.1016/j.bbabio.2010.10.015 |author=Lianwei Peng, Hiroshi Yamamoto, Toshiharu Shikanai |title=Structure and biogenesis of the chloroplast NAD(P)H dehydrogenase complex. |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA)|volume=1807 |issue=8|pages=945–953 |year=2011|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005272810007231}}</ref>. Протонный градиент, созданный в результате циклического фтофосфорилирования на мембране тилакоида, используется белками-переносчиками для встраивания в мембрану приходящих из стромы белков<ref name=Chaddock1995>{{cite journal | author = Chaddock, A.M. |author2=Mant, A. |author3=Karnauchov, I. |author4=Brink, S. |author5=Herrmann, R.G. |author6=Klösgen, R.B. |author7= Robinson, C. | year = 1995 | title = A new type of signal peptide: central role of a twin-arginine motif in transfer signals for the delta pH-dependent thylakoidal protein translocase. | journal = EMBO J. | volume = 14 | issue = 12 | pages = 2715–2722 | pmid = 7796800 | pmc = 398390|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC398390/pdf/emboj00036-0037.pdf}}</ref><ref>{{cite journal | author = Kenneth Cline and Hiroki Mori| year = 2001 | title = Thylakoid ΔpH-dependent precursor proteins bind to a cpTatC–Hcf106 complex before Tha4-dependent transport. | date = Aug 20, 2001 | journal = J Cell Biol. | volume = 154 | issue = 4 | pages = 719–730 | doi = 10.1083/jcb.200105149|url=http://jcb.rupress.org/content/154/4/719.full}}</ref>.
|