Интегральный мембранный белок: различия между версиями

Особенность интегральных белков — наличие в их [[полипептид]]ной цепи довольно протяженныхпротяжённых участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, эти участки имеют конформацию α-спирали, на наружной стороне которой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего вся спираль, в целом, приобретает гидрофобный характер. Доля α-спиральных участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30—50 %), остальная часть полипептидной цепи находится преимущественно в форме клубка. Участков с β-структурой, как правило, мало, но если они есть, то такой белок как правило имеет форму бета-бочёнка.

Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их низкая растворимость. [[Мембранные белки]] практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме. Эта же проблема мешает получению их точных атомных структур методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]]: мембранные белки с трудом образуют кристаллы. По этой причине для выяснения их третичной и четвертичной структуры часто используется метод моделирования на основе пространственной структуры гомологичных белков.