Cry-токсины: различия между версиями

8 байт добавлено ,  2 года назад
м
Bot: HTTP→HTTPS (v465)
м (Bot: HTTP→HTTPS (v465))
 
== Разнообразие и специфичность ==
''Bacillus thuringiensis'' — широко распространённая аэробная [[Грамположительные бактерии|грам-положительная]] [[бактерии|бактерия]], способная к спорообразованию. В ходе споруляции этот микроорганизм формирует кристаллические включения, образованные специфическими для данного вида белковыми токсинами (т. н. Cry-белками). Кристаллы имеют бипирамидальную, кубическую или округлую форму и расположены в спорангии на противоположном по отношению к споре конце клетки. В настоящее время известно более 60 подвидов ''Bacillus thuringiensis'', каждый из которых продуцирует токсины, обладающие энтомоцидным эффектом по отношению к разным группам класса [[Насекомые|''Insecta'']] (Насекомые). Известны токсины, с высокой специфичностью убивающие отдельных представителей отрядов [[Чешуекрылые|''Lepidoptera'']] (Чешуекрылые) (семейства Cry1 и Cry9), [[Жесткокрылые|''Coleoptera'']] (Жесткокрылые) (семейство Cry3) и [[Двукрылые|''Diptera'']] (Двукрылые) (семейства Cry4 и Cry11) на стадии личинки. Эндотоксины Cry2 обладают двойной специфичностью — для [[Чешуекрылые|''Lepidoptera'']] и [[Двукрылые|''Diptera'']].<ref>Höfte H., Whiteley H.R. Insecticidal crystal proteins of Bacillus thuringiensis. Microbiol Rev. 1989 June; 53(2): 242—255. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=242%5Bpage%5D%20AND%201989%5Bpdat%5D%20AND%20H%C3%B6fte%5Bauthor%5D PMID 2666844]</ref><ref>Bravo A.,Gill S., Soberón M. Mode of action of Bacillus thuringiensis Cry and Cyt toxins and their potential for insect control. Toxicon. 2007 March 15; 49(4): 423—435. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=423%5Bpage%5D%20AND%202007%5Bpdat%5D%20AND%20Bravo%5Bauthor%5D PMID 17198720]</ref>
 
== Структура ==
Группа токсинов, к которой принадлежат представители семейств Cry2, Cry3, Cry10 и Cry11, включает в себя белки с молекулярной массой 60-70 kDa. По первичной структуре они напоминают N-концевые участки («истинные токсины») 130—145 kDa белков.
Несмотря на то, что идентичность этих белков по аминокислотной последовательности составляет лишь около 30 %, их [[Третичная структура|третичные структуры]] сходны. Cry-токсины — [[глобулярные белки]], образованные тремя хорошо различимыми доменами. Домен I имеет полностью α-спиральную структуру. Домен II состоит из трёх антипараллельных β- слоёв и двух коротких α- спиралей. Домен III представляет собой β-сэндвич из двух антипараллельных β-слоёв.
<ref>Grochulski P., L. Masson, S. Borisova, M. Pusztai-Carey, J.-L. Schwartz, R. Brousseau, M. Cygler, Bacillus thuringiensis Cry1Aa insecticidal toxin: crystal structure and channel formation, Journal of Molecular Biology, 1995, 254: 447—464.[httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=447%5Bpage%5D%20AND%201995%5Bpdat%5D%20AND%20Grochulski%20%5Bauthor%5D PMID 7490762]</ref><ref>Mohan M., Gujar G.T. Characterization and comparison of midgut proteases of Bacillus thuringiensis susceptible and resistant diamondback moth (Plutellidae: Lepidoptera), [[Journal of Invertebrate Pathology]] 2003 Jan;82(1):1-11. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=J%20Invertebr%20Pathol.%5BJour%5D%20AND%201%5Bpage%5D%20AND%202003%5Bpdat%5D%20AND%20Mohan%5Bfirst%20author%5D PMID 12581714]</ref><ref>Boonserm P., Davis P., Ellar D.J., Li J. Crystal structure of the mosquito-larvicidal toxin Cry4Ba and its biological implications. J. Mol. Biol. 2005 Apr 29;348(2):363-82. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=363%5Bpage%5D%20AND%202005%5Bpdat%5D%20AND%20Boonserm%5Bauthor%5D PMID 15811374]</ref><ref>Li J.D., Carroll J., Ellar D.J. Crystal structure of insecticidal delta-endotoxin from Bacillus thuringiensis at 2.5 A resolution. Nature. 1991 Oct 31;353(6347):815-21. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=815%5Bpage%5D%20AND%201991%5Bpdat%5D%20AND%20Carroll%5Bauthor%5D PMID 1658659]</ref>
 
== Механизм действия ==
При попадании в кишечник насекомого белковый кристалл растворяется в щелочной среде кишечного сока ([[рН]] 9.5-10.5); растворённые протоксины активируются протеолитическими трипсино- и химотрипсиноподобными ферментами кишечника насекомых до «истинных токсинов». Таким образом, белки кристаллов являются протоксинами, для их перехода в токсичную форму необходимо воздействие пищеварительного сока животного — хозяина. Следующей стадией токсического воздействия является связывание «истинного токсина» с [[Аффинность|аффинным]] к нему белком (рецептором), экспонированным на поверхности апикальных мембран эпителиальных клеток кишечника. На этом этапе связывание токсина с рецептором является обратимым. Связывание с рецептором вызывает существенные конформационные изменения в молекуле токсина, после которых альфа-спирали его N-концевого домена образуют в клеточной мембране пору или ионный канал, что приводит к гибели клеток от потери гомеостаза. После разрушения кишечного эпителия бактериальные клетки попадают в богатую питательным веществами [[Гемолимфа|гемолимфу]] насекомого, где и размножаются.<ref>Hofmann C., P. Luthy, R. Hutter, V. Pliska, Binding of the delta-endotoxin from Bacillus thuringiensis to brush-border membrane membrane vesicles of the cabbage butterfly (Pieris brassicae), 1988, European Journal of Biochemistry, 173: 85-91. [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=85%5Bpage%5D%20AND%201988%5Bpdat%5D%20AND%20Hofmann%5Bauthor%5D PMID 2833394]</ref><ref>Masson L, Tabashnik BE, Liu YB, Brousseau R, Schwartz JL., Helix 4 of the Bacillus thuringiensis Cry1Aa toxin lines the lumen of the ion channel, Journal of Biological Chemistyry 1999 Nov 5;274(45):31996-2000 [httphttps://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?orig_db=PubMed&db=pubmed&cmd=Search&term=31996%5Bpage%5D%20AND%201999%5Bpdat%5D%20AND%20Masson%5Bfirst%20author%5D PMID 10542230]</ref>
 
== Практическое применение ==