Актин: различия между версиями
| [отпатрулированная версия] | [непроверенная версия] |
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Sirozha (обсуждение | вклад) Нет описания правки |
оформление, источники, дополнение, уточнение, исправление |
||
Строка 14:
| OPM protein =
}}
'''Актин''' — глобулярный [[белок]], состоящий из 376 аминокислотных остатков, с молекулярной массой около 42-kDa диаметром 4-9нм, имеет 2 формы: мономерную G-актин и [[полимер|полимеризованн]]
[[миозин]]ом образует основные сократительные элементы мышц — '''актомиозиновые комплексы''' [[саркомер]]ов. Присутствует в основном в цитоплазме, но в небольшом количестве также найден в ядре клетки<ref name=":0">{{Статья|автор=Н. В. Бочкарева, И. В. Кондакова, Л. А. Коломиец|заглавие=Роль актинсвязывающих белков в клеточном движении в норме и при опухолевом росте|ссылка=https://elibrary.ru/item.asp?id=17257253|издание=Молекулярная Медицина|год=2011|выпуск=6|страницы=14–18|issn=1728-2918}}</ref><ref>{{Статья|автор=C. G. Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, I. V. Dedova, M. Tsubakihara|заглавие=Actin Binding Proteins: Regulation of Cytoskeletal Microfilaments|ссылка=http://physrev.physiology.org/content/83/2/433|язык=en|издание=Physiological Reviews|год=2003-04-01|том=83|выпуск=2|страницы=433–473|issn=0031-9333, 1522-1210|doi=10.1152/physrev.00026.2002}}</ref>.
===== Классы: =====
* α-актин изоформа
* β-актин изоформа
* γ-актин изоформа
[[Файл:Actin filament atomic model.png|thumb|F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц]]
== Функции ==
{{викисловарь|актин}}
# Формируют клеточный цитоскелет, создавая механическую поддержку.
# Принимает участие в миозин-независимом изменении формы клетки и клеточное движение.
# В мышечных клетках актин вместе с миозином создает комплекс, участвующий в [[Мышечное сокращение|сокращении мышцы]].
# В немышечных клетках принимает участие в транспортировке миозином везикул и органелл<ref name=":0" />
# Деление клеток и цитокинез
== G-актин ==
Изображения электронного микроскопа показали, что G-актин имеет шаровидную структуру; однако рентгеновская кристаллография показалат, что каждая из этих глобул состоит из двух долей, разделенных желобком. Эта структура представляет собой «ATPase fold», которая является центром ферментативного катализа, который связывает АТФ и Mg 2+, и гидролизует первую до АДФ и органического фосфата . Эта складка является консервативной структурой, который также встречается в других белках<ref>{{Cite web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/cdd/cddsrv.cgi?uid=28896|title=NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN|author=NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD group|publisher=www.ncbi.nlm.nih.gov|lang=en|accessdate=2017-11-22}}</ref>. G-актин функционирует только тогда, когда он содержит либо АДФ, либо АТФ в его желобке, но форма, связанная с АТФ, преобладает в клетках, когда актин присутствует в мономерном виде<ref>{{Статья|автор=Philip Graceffa, Roberto Dominguez|заглавие=Crystal Structure of Monomeric Actin in the ATP State STRUCTURAL BASIS OF NUCLEOTIDE-DEPENDENT ACTIN DYNAMICS|ссылка=http://www.jbc.org/content/278/36/34172|язык=en|издание=Journal of Biological Chemistry|год=2003-09-05|том=278|выпуск=36|страницы=34172–34180|issn=0021-9258, 1083-351X|doi=10.1074/jbc.M303689200}}</ref>.
'''Первичная структура'''
Содержит 374 аминокислотных остатков. Его N-конец сильно кислый и начинается с ацетилированного аспартата в его аминогруппе. Хотя его С-конец является щелочным и образован фенилаланином, которому предшествует цистеин<ref>{{Статья|автор=J. H. Collins, M. Elzinga|заглавие=The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1150665|издание=The Journal of Biological Chemistry|год=1975-08-10|том=250|выпуск=15|страницы=5915–5920|issn=0021-9258}}</ref>.
'''Третичная структура - домены'''
Третичная структура образована двумя доменами , известных как большой и малый, которые отделены друг от друга желобком. Ниже этого есть более глубокая вырезка, называемая «канавкой». Обе структуры имеют сопоставимую глубину<ref>{{Статья|автор=Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein|заглавие=Complete Amino-Acid Sequence of Actin of Rabbit Skeletal Muscle|ссылка=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC427084/|издание=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|год=September 1973|том=70|выпуск=9|страницы=2687–2691|issn=0027-8424}}</ref>.
В топологических исследованиях показано, что белок с наибольшим доменом с левой стороны и наименьшим доменом с правой стороны. В этом положении меньший домен, в свою очередь, разделен на два: субдомен I (нижнее положение, остатки 1-32, 70-144 и 338-374) и субдомен II (верхнее положение, остатки 33-69). Более крупный домен также разделен на два: субдомен III (нижний, остатки 145-180 и 270-337) и субдомен IV (выше, остатки 181-269). Открытые области субдоменов I и III называются «зазубренными» концами, а обнаженные области доменов II и IV называются «заостренными» концами.
== F-актин ==
{{нет ссылок|дата=7 июля 2014}}
{{Cytology-stub}}
Классическое описание F-актина утверждает, что оно имеет нитчатую структуру, которая может рассматриваться как одноцепочечная левовращающая спираль с вращением 166 ° вокруг спиральной оси и осевым сдвигом 27,5 Å или одноцепочечной правовращающей спирали с крест на расстоянии 350-380 Å, причем каждый актин окружен еще четырьмя. Симметрия актинового полимера на 2,17 субъединицах на оборот спирали несовместима с образованием кристаллов , что возможно только при симметрии ровно 2, 3, 4 или 6 субъединиц за ход <ref>{{Статья|автор=Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita|заглавие=The nature of the globular- to fibrous-actin transition|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19158791|издание=Nature|год=2009-01-22|том=457|выпуск=7228|страницы=441–445|issn=1476-4687|doi=10.1038/nature07685}}</ref><ref>{{Статья|автор=Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek|заглавие=Structure of the F-actin-tropomyosin complex|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25470062|издание=Nature|год=2015-03-05|том=519|выпуск=7541|страницы=114–117|issn=1476-4687|doi=10.1038/nature14033}}</ref>.
Полагают, что полимер F-актина имеет структурную полярность из-за того, что все субъединицы микрофиламента указывают на один и тот же конец. Это приводит к соглашению об названиях: конец, который обладает субъединицей актина, у которого есть сайт связывания АТФ, называется «(-) концом», тогда как противоположный конец, где расщелина направлена на другой соседний мономер, называется « (+) концом". Термины «заостренный» и «зазубренный», относящийся к двум концам микрофиламентов, вытекают из их внешнего вида при просвечивающей электронной микроскопии, когда образцы исследуются по методу подготовки, называемому «украшением»., Этот миозин образует полярные связи с актиновыми мономерами, что приводит к конфигурации, которая похожа на стрелы с перфорацией вдоль его вала, где вал является актином, а флетхинг - миозином. Следуя этой логике, конец микрофиламента, который не имеет выступающего миозина, называется точкой стрелки (- конец), а другой конец называется колючим концом (+ конец) <ref>{{Статья|автор=D. A. Begg, R. Rodewald, L. I. Rebhun|заглавие=The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/569662|издание=The Journal of Cell Biology|год=December 1978|том=79|выпуск=3|страницы=846–852|issn=0021-9525}}</ref>. S1-фрагмент состоит из доменов головы и шеи миозина II. В физиологических условиях G-актин ( мономерная форма) трансформируется в F-actin ( полимерная форма) с помощью ATP, где роль АТФ является существенной.
Процесс формирования полимерного актина, называемого F-актином, включает связывание мономерного G-актина с молекулой AТФ в присутствии ионов Mg<sup>2+</sup>, Ca<sup>2+</sup>, формирование стабильных актиновых олигомеров и глобул, формирование отдельных полимерных нитей актина и их ветвления. В результате, происходит образование органического фосфата и молекулы АДФ. Актиновые микрофиломенты образуются путем спирального закручивания 2-х нитей F-актина, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями<ref name=":1">{{Статья|автор=Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes|заглавие=Actin Structure and Function|ссылка=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3130349/|издание=Annual review of biophysics|год=2011-06-09|том=40|страницы=169–186|issn=1936-122X|doi=10.1146/annurev-biophys-042910-155359}}</ref>
У каждого такого микрофиламента есть два конца, которые различаются по своим свойствам: к одному (он называется плюс-конец) мономеры актина присоединяются, а от другого (минус-конец) —диссоциируют. Соотношение скоростей присоединения и диссоциации мономеров актина определяет, удлиняется филамент или укорачивается<ref name=":1" />.{{Биодвигатели}}
[[Категория:Мышечные белки]]
| |||