Протеомика: различия между версиями

[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Нет описания правки
Строка 95:
 
== История ==
История протеомики начинается с 1950 года, когда Эдман предложил метод секвенирования белков. В 1958 году исследовательская группа [[Фредерик Сенгер|Фредерика Сенгера]] определила аминокислотную последовательность [[инсулин]]а. В 1959 году зародился метод {{нп5|Иммуноанализ|иммуноанализа|en|Immunoassay}}, который имеет огромное значение для изучения белков. В 1967 году был создан первый автоматический секвенатор, определяющий аминокислотные последовательности белков по методу Эдмана. В 1970 году Лэммли предложил метод разделения белков с помощью электрофореза в денатурирующем полиакриламидном геле, а в 1975 году на его основе была предложена методика двумерного электрофореза. В 1984 году был изобретен метод ионизации электроспреем, что позволило изучать белки с помощью масс-спектрометрии без их разрушения, а в 1985 году был предложен метод ионизации MALDI. В 1994 году появились первые пептидные карты для масс-спектрометрии. В 1996 году аспирант Марк Уилкинс ввёл в употребление термин «протеом», и уже в следующем году появился термин «протеомика». В 1999 году появились первые программы для предсказания фрагментов, массы которых будут определены с помощью масс-спектрометрии, по последовательности белка. В 2001 году зародилась скорострельная (shotgun) протеомика, и к 2014 году с помощью этого метода стало возможным идентифицировать 20 тысяч белков [[человек]]а в одном образце<ref>{{cite web|url=https://biomolecula.ru/articles/12-metodov-v-kartinkakh-proteomika |title=Сергей Мошковский. 12 методов в картинках: протеомика. Статья на протале Биомолекула.ру}}</ref>. В настоящее время происходит не только развитие и усовершенствование методов протеомики, таких как различные разновидности масс-спектрометрии, но и новых программ для интерпретации протеомных данных<ref>{{cite doi|10.1016/j.bbapap.2014.10.019}}</ref>.
 
== Литература ==