Википедия

Глутаматкарбоксипептидаза II

(перенаправлено с «NAAG-пептидаза»)

Фолатгидролаза 1, более известная как Глутаматкарбоксипептидаза II (англ. Glutamate carboxypeptidase II, GCPII, или Prostate-specific membrane antigen, PSMA) — цинк-содержащий металлофермент, принадлежащий к мембранным гликопротеинам 2-го класса. GCPII катализирует гидролиз N-ацетиласпартилглутамата до глутамата и N-ацетиласпартата, а также участвует в метаболизме фолатов.

Глутаматкарбоксипептидаза II
Идентификаторы
Псевдонимыcell growth-inhibiting gene 27 proteinglutamate carboxylase IIPSMAmembrane glutamate carboxypeptidaseFGCPprostate specific membrane antigen variant FGCPIIpteroylpoly-gamma-glutamate carboxypeptidaseglutamate carboxypeptidase 2folylpoly-gamma-glutamate carboxypeptidasemGCPNAALADase IN-acetyl-L-aspartyl-L-glutamate peptidase IN-acetylated alpha-linked acidic dipeptidase Iprostate-specific membrane antigen
Внешние IDGeneCards: [1]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
    н/д
    н/д
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

н/д

н/д

Ensembl

н/д

н/д

UniProt

н/д

н/д

RefSeq (мРНК)

н/д

н/д

RefSeq (белок)

н/д

н/д

Локус (UCSC)н/дн/д
Поиск по PubMedн/дн/д
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)

Связь с раком простаты править

Рак простаты – шестой по распространенности и второй по смертности тип рака среди мужского населения в странах запада[1]. Повышенная летальность в первую очередь связана с метастазированием, которое усиливается от стадии к стадии. Метастазирование происходит через лимфатические и кровеносные пути, и почти любой орган является потенциальной мишенью. Наиболее часто поражаются кости, печень и легкие[2].

PSMA является маркером рака простаты, так как его экспрессия в клетках рака простаты и клетках эпителия новообразованных сосудов внутри других типов опухолей[3] во много раз превышает экспрессию этого антигена в остальных тканях. Она особенно высока на поздних стадиях рака[4][5] и внутри нечувствительных к гормонам раковых клеток[6], что может использоваться в основе метода, позволяющего отслеживать прогрессию опухоли[7][8], а также в некоторых глиальных клетках[9]. И хотя молекулярно-биологические основы связи между развитием рака и экспрессией PSMA до сих пор неизвестны, разработка систем определения стадии рака, антираковых препаратов и средств их доставки идет полным ходом[3][7][10][11][12].

Ферментативная активность править

Белок имеет определенные функции в клетке: это Zn-зависимый металлофермент глутамат карбоксипептидаза II (GCPII, данное сокращение используется, когда идет речь о функционировании фермента, не связанном с раком), который катализирует гидролиз пептидного нейротрансмиттера N-ацетиласпатилглутамата (NAAG) до глутамата (также нейротрансмиттер) и N-ацетиласпартата (NAA)[13] (рис.1).

Структура править

GCPII человека состоит из 750 аминокислотных остатков; в процессе модификации он подвергается N-гликозилированию, и суммарный его вес составляет примерно 100 кДа[13]. Состоит он из нескольких доменов: N-концевого (внутри клетки), трансмембранного, связующих аминокислот (снаружи мембраны), каталитического домена (снаружи мембраны) и домена неизвестного назначения (снаружи мембраны) (рис.2)[13]. Ферментативная активность PSMA возникает только после гомодимеризации по сайтам внеклеточной области белка[14]. Следовательно, увеличение количества данного фермента ведет к увеличению концентрации глутамата в межклеточном пространстве[15], откуда следует, что GCPII участвует в развитии неврологических заболеваний и расстройств, связанных с повреждением или смертью нейронов при высоких концентрациях глутамата[8][15].

Эндоцитоз при связывании с лигандом править

Важной особенностью PSMA является его способность к интернализации путем клатрин-зависимого эндоцитоза при связывании лигандоподобного субстрата[16]. В качестве субстрата могут выступать антитела[16], ДНК/РНК аптамеры[17], различные низкомолекулярные соединения[18][19]. Было показано, что мотив MXXXL цитоплазматического домена PSMA существенен для интернализации и мутации этого участка (в 1 и 5 позиции), а также добавление дополнительных аминокислот (Ala) ведут к ингибированию процесса в клетках рака простаты[20]. Кроме того, известно, что взаимодействие последних аминокислот N-концевого домена PSMA с филамином А (димеры филамина А служат сайтами докинга различных мембранных рецепторов, вовлеченных в трансдукцию сигналов) уменьшает каталитическую активность PSMA на 64% (взаимодействие регулируется внутриклеточными механизмами, ) в филамин-содержащих клетках[19][21].

Все это, а также то, что функциональный PSMA - гомодимер, может свидетельствовать о том, что PSMA является мембранным рецептором к неизвестному лиганду: после связывания с лигандом комплекс PSMA лиганд интернализуется. Косвенным подтверждением этому можно считать то, что PSMA в эндотелиальных клетках сосудов расположен главным образом в кавеолах (впячивания плазматической мембраны в клетках позвоночных, сформированные благодаря встраиванию кальвеолинов) вместе со многими другими рецепторами и сигнальными молекулами[22].

 
Рис.1 Гидролиз NAAG до NAA и глутамата.

Если неизвестный лиганд является фактором роста, то повышение уровня интернализации, как в случае рецептора эпидермального фактора роста[23], может быть важным для предотвращения процесса трансформации здоровых клеток в раковые[21]. И наоборот, повышенная способность к интернализации, как в случае с MT1-MMP (мембранная металлопротеиназа)[24], может стимулировать формирование метастазов.

Антитела к PSMA править

Впервые возможность использования PSMA для детекции рака простаты была показана с помощью меченых радиоактивной меткой (111In) mAb 7E11 (моноклональные мышиные антитела)[25][26]. Выяснено, что эпитопом является внутриклеточный домен PSMA[27]. Следовательно, возможна детекция только механически или апоптотически лизированных клеток, либо существует какой-либо иной путь проникновения конъюгата сквозь мембрану. Несмотря на ограничения метода, 111In mAb 7E11 является единственным на сегодняшний день допущенным FDA (Food and Drug Administration, USA) препаратом и используется для скрининга[25][26][28].

 
Рис.2. Доменная структура PSMA.

Однако использование цитоплазматического домена в качестве мишени затрудняет скрининг и вряд ли может быть полезно для молекулярно-биологических исследований. Первые опыты по использованию мышиных антител (J591, J533, J415, E99, конъюгированные с флуоресцентной меткой) к эпитопам внеклеточной области PSMA продемонстрировали значительное преимущество перед mAb 7E11 – способность окрашивать живые непермеабилизованные клетки[29]. Из них антитела J591 стали интенсивно использоваться в качестве средств доставки радиации при радиоиммунной терапии (направление лучевой терапии непосредственно в опухоль)[30][31]. J591 относится к иммуноглобулинам класса G; связывание его с PSMA вызывает интернализацию, причем количество событий интернализации пропорционально концентрации J591[16].

Флуоресцентно меченые антитела также тестируются на возможность использования. Например, конъюгат J591 с индоцианином зеленым, особенностью которого является активация флуоресцентной метки после того, как она отсоединяется от антитела после связывания PSMA (конъюгат не флуоресцирует), интернализации и деградации конъюгата в лизосомах[32]. Более того, для проведения скрининга достаточно небольших концентраций конъюгата, равных оным при радиомечении.

Помимо радиоактивного и флуоресцентного груза, антитела могут быть конъюгированы с различными лекарственными препаратами и токсинами[33]. На данный момент на стадии преклинических испытаний находится большое количество конъюгатов: mAb E6 + дегликозилированный рицин А(белковый токсин растительного происхождения, чрезвычайно токсичен)[34]; mAb J591 + мелиттиноподобный пептид (мелиттин - основной компонент яда медоносной пчелы)[35]; mAb + MMAE ( монометил ауристатин Е, синтетический токсин)[36] и т.д..

После того, как FDA был допущен метод, базирующийся на клетке как на аутогенном агенте для иммунотерапии (sipuleucel-T)[37], появились попытки использовать в качестве мишени другие белки, например, PSMA. Использование HLA (человеческий лейкоцитарный антиген) системы позволит с помощью иммунного ответа самого организма избавляться от клеток, на поверхности которых присутствует антиген, участки последовательности которого представлены HLA системой модифицированной ex vivo антиген-презентующей клетки.

Также возможно использование антител, которые способны взаимодействовать с эффекторными клетками человека и вызывать антитело-зависимую цитотоксичность, что было показано для некоторых мишеней.

РНК аптамеры к PSMA править

Впервые после разработки метода SELEX (систематическая эволюция лигандов экспоненциальным обогащением)[38] устойчивые к нуклеазам аптамеры к PSMA (A9 (71 нуклеотид) и A10 (~60 нуклеотидов)) были отобраны Shawn et al.[39]. С тех пор эти аптамеры и различные их модификации используются для доставки веществ к раковым клеткам. Более того, их удалось оптимизировать, сократив, например, длину A10 с 71 до 39 нуклеотидов и при этом сохранив специфичность связывания с PSMA, что облегчило их синтез[40].

На сегодняшний день синтезировано несколько конъюгатов А9 и А10 с различными веществами: А9:rGel (рекомбинантный гелонин - белковый токсин, выщепляющий аденин в 4324 положении 28S рРНК)[41], ANp:А9:(CGA)7:Dox (доксорубицин, дополнительные повторы были добавлены к аптамеру для связывания нескольких молекул доксорубицина, ANp – наночастицы золота )[42] и т.д.. Все они эффективно связываются с антигеном и впоследствии интернализуются.

Также было показано, что использование химеры A10:Plk1 siРНК (Plk1 – поло-киназа 1, эффективно экспрессируется в LNCaP; было показано, что ингибирование Plk1 вызывает апоптоз клеток этой клеточной линии[43]) активно элиминирует Plk1 РНК посредством РНК-интерференции[43]. Одно из главных преимуществ данного подхода заключается в том, что это однокомпонентная система, синтезировать которую сравнительно проще.

Вскоре была предложена более сложная конструкция, позволяющая значительно увеличить эффективность элиминирования рака простаты. Это ковалентно сшитые с дендримером аптамеры, каждый из которых может либо нести токсин для химиотерапии (например, Dox), либо являться иммуностимулирующим агентом[44]. Благодаря этому становится возможной доставка одновременно большого количества лекарств. Кроме того, связывание с дендримером способствует стабилизации аптамеров: больше половины конъюгата сохраняется в течение 24 часов в сыворотке крови (конъюгат аптамер:токсин полностью деградирует через 3 часа)[44].

В сравнении с моноклональными антителами, аптамеры могут быть легко смоделированы и синтезированы, обладая меньшими размерами и иммуногенностью, при этом сохраняя высокую специфичность к раковым клеткам-мишеням.

Примечания править

  1. ↑ Theresa Y. Chan. World Health Organization classification of tumours: Pathology & genetics of tumours of the urinary system and male genital organs (англ.) // Urology. — 2005-01-01. — Т. 65, вып. 1. — С. 214–215. — ISSN 1527-9995 0090-4295, 1527-9995. — doi:10.1016/j.urology.2004.09.048. Архивировано 15 июня 2018 года.
  2. ↑ Lukas Bubendorf, Alain Schöpfer, Urs Wagner, Guido Sauter, Holger Moch. Metastatic patterns of prostate cancer: An autopsy study of 1,589 patients (англ.) // Human Pathology. — 2000-05-01. — Т. 31, вып. 5. — С. 578–583. — ISSN 1532-8392 0046-8177, 1532-8392. — doi:10.1053/hp.2000.6698. Архивировано 20 мая 2020 года.
  3. ↑ 1 2 Chang S. S., Reuter V. E., Heston W. D., Bander N. H., Grauer L. S., Gaudin P. B. Five different anti-prostate-specific membrane antigen (PSMA) antibodies confirm PSMA expression in tumor-associated neovasculature. (англ.) // Cancer Research. — 1999. — 1 July (vol. 59, no. 13). — P. 3192—3198. — PMID 10397265. [исправить]
  4. ↑ D. A. Silver, I. Pellicer, W. R. Fair, W. D. Heston, C. Cordon-Cardo. Prostate-specific membrane antigen expression in normal and malignant human tissues. (англ.) // Clinical Cancer Research. — 1997-01-01. — Vol. 3, iss. 1. — P. 81–85. — ISSN 1557-3265 1078-0432, 1557-3265. Архивировано 17 августа 2016 года.
  5. ↑ P Mhawech-Fauceglia, S Zhang, L Terracciano, G Sauter, A Chadhuri. Prostate-specific membrane antigen (PSMA) protein expression in normal and neoplastic tissues and its sensitivity and specificity in prostate adenocarcinoma: an immunohistochemical study using mutiple tumour tissue microarray technique (англ.) // Histopathology. — 2007-03-01. — Vol. 50, iss. 4. — P. 472–483. — ISSN 1365-2559. — doi:10.1111/j.1365-2559.2007.02635.x. Архивировано 8 мая 2016 года.
  6. ↑ George L. Wright, B. Mayer Grob, Cara Haley, Katie Grossman, Kathy Newhall. Upregulation of prostate-specific membrane antigen after androgen-deprivation therapy (англ.) // Urology. — 1996-08-01. — Т. 48, вып. 2. — С. 326–334. — ISSN 1527-9995 0090-4295, 1527-9995. — doi:10.1016/s0090-4295(96)00184-7. Архивировано 21 ноября 2017 года.
  7. ↑ 1 2 Sumith A. Kularatne, Chelvam Venkatesh, Hari-Krishna R. Santhapuram, Kevin Wang, Balasubramanian Vaitilingam. Synthesis and Biological Analysis of Prostate-Specific Membrane Antigen-Targeted Anticancer Prodrugs // Journal of Medicinal Chemistry. — 2010-11-11. — Т. 53, вып. 21. — С. 7767–7777. — ISSN 0022-2623. — doi:10.1021/jm100729b.
  8. ↑ 1 2 Thomas A. G., Wozniak K. M., Tsukamoto T., Calvin D., Wu Y., Rojas C., Vornov J., Slusher B. S. Glutamate carboxypeptidase II (NAALADase) inhibition as a novel therapeutic strategy. (англ.) // Advances In Experimental Medicine And Biology. — 2006. — Vol. 576. — P. 327—337. — doi:10.1007/0-387-30172-0_24. — PMID 16802724. [исправить]
  9. ↑ P. Šácha, J. Zámečník, C. Bařinka, K. Hlouchová, A. Vícha. Expression of glutamate carboxypeptidase II in human brain // Neuroscience. — Т. 144, вып. 4. — С. 1361–1372. — doi:10.1016/j.neuroscience.2006.10.022.
  10. ↑ Sangeeta R. Banerjee, Catherine A. Foss, Mark Castanares, Ronnie C. Mease, Youngjoo Byun. Synthesis and Evaluation of Technetium-99m- and Rhenium-Labeled Inhibitors of the Prostate-Specific Membrane Antigen (PSMA) // Journal of Medicinal Chemistry. — 2008-08-01. — Т. 51, вып. 15. — С. 4504–4517. — ISSN 0022-2623. — doi:10.1021/jm800111u.
  11. ↑ K. P. Maresca, S. M. Hillier, F. J. Femia, D. Keith, C. Barone. A Series of Halogenated Heterodimeric Inhibitors of Prostate Specific Membrane Antigen (PSMA) as Radiolabeled Probes for Targeting Prostate Cancer // Journal of Medicinal Chemistry. — 2009-01-22. — Т. 52, вып. 2. — С. 347–357. — ISSN 0022-2623. — doi:10.1021/jm800994j.
  12. ↑ Xinning Wang, Dangshe Ma, William C. Olson, Warren D. W. Heston. In Vitro and In Vivo Responses of Advanced Prostate Tumors to PSMA ADC, an Auristatin-Conjugated Antibody to Prostate-Specific Membrane Antigen (англ.) // Molecular Cancer Therapeutics. — 2011-09-01. — Vol. 10, iss. 9. — P. 1728–1739. — ISSN 1538-8514 1535-7163, 1538-8514. — doi:10.1158/1535-7163.MCT-11-0191. Архивировано 18 августа 2016 года.
  13. ↑ 1 2 3 Cyril Barinka, Pavel Šácha, Jan Sklenář, Petr Man, Karel Bezouška. Identification of the N-glycosylation sites on glutamate carboxypeptidase II necessary for proteolytic activity (англ.) // Protein Science. — 2004-06-01. — Vol. 13, iss. 6. — P. 1627–1635. — ISSN 1469-896X. — doi:10.1110/ps.04622104. Архивировано 7 августа 2016 года.
  14. ↑ Norbert Schülke, Olga A. Varlamova, Gerald P. Donovan, Dangshe Ma, Jason P. Gardner. The homodimer of prostate-specific membrane antigen is a functional target for cancer therapy (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2003-10-28. — Vol. 100, iss. 22. — P. 12590–12595. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.1735443100. Архивировано 22 февраля 2018 года.
  15. ↑ 1 2 Jia Zhou, Joseph H. Neale, Martin G. Pomper, Alan P. Kozikowski. NAAG peptidase inhibitors and their potential for diagnosis and therapy // Nature Reviews Drug Discovery. — Т. 4, вып. 12. — С. 1015–1026. — doi:10.1038/nrd1903.
  16. ↑ 1 2 3 He Liu, Ayyoppan K. Rajasekaran, Peggy Moy, Yan Xia, Sae Kim. Constitutive and Antibody-induced Internalization of Prostate-specific Membrane Antigen (англ.) // Cancer Research. — 1998-09-15. — Vol. 58, iss. 18. — P. 4055–4060. — ISSN 1538-7445 0008-5472, 1538-7445. Архивировано 17 августа 2016 года.
  17. ↑ Xiaohua Ni, Yonggang Zhang, Judit Ribas, Wasim H. Chowdhury, Mark Castanares. Prostate-targeted radiosensitization via aptamer-shRNA chimeras in human tumor xenografts (англ.) // The Journal of Clinical Investigation. — 2011-06-01. — Vol. 121, iss. 6. — ISSN 0021-9738. — doi:10.1172/jci45109ds1. Архивировано 7 августа 2016 года.
  18. ↑ Chen Y., Pullambhatla M., Banerjee S. R., Byun Y., Stathis M., Rojas C., Slusher B. S., Mease R. C., Pomper M. G. Synthesis and biological evaluation of low molecular weight fluorescent imaging agents for the prostate-specific membrane antigen. (англ.) // Bioconjugate Chemistry. — 2012. — 19 December (vol. 23, no. 12). — P. 2377—2385. — doi:10.1021/bc3003919. — PMID 23157641. [исправить]
  19. ↑ 1 2 Steve Y. Cho, Kenneth L. Gage, Ronnie C. Mease, Srinivasan Senthamizhchelvan, Daniel P. Holt. Biodistribution, Tumor Detection, and Radiation Dosimetry of 18F-DCFBC, a Low-Molecular-Weight Inhibitor of Prostate-Specific Membrane Antigen, in Patients with Metastatic Prostate Cancer (англ.) // Journal of Nuclear Medicine. — 2012-12-01. — Vol. 53, iss. 12. — P. 1883–1891. — ISSN 2159-662X 0161-5505, 2159-662X. — doi:10.2967/jnumed.112.104661. Архивировано 18 декабря 2017 года.
  20. ↑ Sigrid A. Rajasekaran, Gopalakrishnapillai Anilkumar, Eri Oshima, James U. Bowie, He Liu, Warren Heston, Neil H. Bander, Ayyappan K. Rajasekaran. A novel cytoplasmic tail MXXXL motif mediates the internalization of prostate-specific membrane antigen // Molecular Biology of the Cell. — 2003-12. — Т. 14, вып. 12. — С. 4835–4845. — ISSN 1059-1524. — doi:10.1091/mbc.e02-11-0731. Архивировано 24 сентября 2022 года.
  21. ↑ 1 2 Anilkumar G., Rajasekaran S. A., Wang S., Hankinson O., Bander N. H., Rajasekaran A. K. Prostate-specific membrane antigen association with filamin A modulates its internalization and NAALADase activity. (англ.) // Cancer Research. — 2003. — 15 May (vol. 63, no. 10). — P. 2645—2648. — PMID 12750292. [исправить]
  22. ↑ Gopalakrishnapillai Anilkumar, Sonali P. Barwe, Jason J. Christiansen, Sigrid A. Rajasekaran, Donald B. Kohn. Association of prostate-specific membrane antigen with caveolin-1 and its caveolae-dependent internalization in microvascular endothelial cells: Implications for targeting to tumor vasculature // Microvascular Research. — 2006-07-01. — Т. 72, вып. 1–2. — С. 54–61. — doi:10.1016/j.mvr.2006.03.004.
  23. ↑ H.-J. Su Huang, Motoo Nagane, Candice K. Klingbeil, Hong Lin, Ryo Nishikawa. The Enhanced Tumorigenic Activity of a Mutant Epidermal Growth Factor Receptor Common in Human Cancers Is Mediated by Threshold Levels of Constitutive Tyrosine Phosphorylation and Unattenuated Signaling (англ.) // Journal of Biological Chemistry. — 1997-01-31. — Vol. 272, iss. 5. — P. 2927–2935. — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X. — doi:10.1074/jbc.272.5.2927. Архивировано 3 июня 2018 года.
  24. ↑ Takamasa Uekita, Yoshifumi Itoh, Ikuo Yana, Hiroshi Ohno, Motoharu Seiki. Cytoplasmic tail–dependent internalization of membrane-type 1 matrix metalloproteinase is important for its invasion-promoting activity (англ.) // The Journal of Cell Biology. — 2001-12-24. — Vol. 155, iss. 7. — P. 1345–1356. — ISSN 1540-8140 0021-9525, 1540-8140. — doi:10.1083/jcb.200108112. Архивировано 21 сентября 2016 года.
  25. ↑ 1 2 Kahn D., Williams R. D., Haseman M. K., Reed N. L., Miller S. J., Gerstbrein J. Radioimmunoscintigraphy with In-111-labeled capromab pendetide predicts prostate cancer response to salvage radiotherapy after failed radical prostatectomy. (англ.) // Journal Of Clinical Oncology : Official Journal Of The American Society Of Clinical Oncology. — 1998. — January (vol. 16, no. 1). — P. 284—289. — doi:10.1200/JCO.1998.16.1.284. — PMID 9440754. [исправить]
  26. ↑ 1 2 Kahn D., Williams R. D., Manyak M. J., Haseman M. K., Seldin D. W., Libertino J. A., Maguire R. T. 111Indium-capromab pendetide in the evaluation of patients with residual or recurrent prostate cancer after radical prostatectomy. The ProstaScint Study Group. (англ.) // The Journal Of Urology. — 1998. — June (vol. 159, no. 6). — P. 2041—2046. — PMID 9598514. [исправить]
  27. ↑ Troyer J. K., Feng Q., Beckett M. L., Wright Jr. G. L. Biochemical characterization and mapping of the 7E11-C5.3 epitope of the prostate-specific membrane antigen. (англ.) // Urologic Oncology. — 1995. — January (vol. 1, no. 1). — P. 29—37. — doi:10.1016/1078-1439(95)00004-2. — PMID 21224087. [исправить]
  28. ↑ Michael J. Manyak. Indium-111 capromab pendetide in the management of recurrent prostate cancer // Expert Review of Anticancer Therapy. — 2008-02-01. — Т. 8, вып. 2. — С. 175–181. — ISSN 1473-7140. — doi:10.1586/14737140.8.2.175.
  29. ↑ H. Liu, P. Moy, S. Kim, Y. Xia, A. Rajasekaran, V. Navarro, B. Knudsen, N. H. Bander. Monoclonal antibodies to the extracellular domain of prostate-specific membrane antigen also react with tumor vascular endothelium // Cancer Research. — 1997-09-01. — Т. 57, вып. 17. — С. 3629–3634. — ISSN 0008-5472. Архивировано 28 августа 2022 года.
  30. ↑ Kirsten Bouchelouche, Scott T. Tagawa, Stanley J. Goldsmith, Baris Turkbey, Jacek Capala. PET/CT Imaging and Radioimmunotherapy of Prostate Cancer (англ.) // Seminars in Nuclear Medicine. — 2011-01-01. — Т. 41, вып. 1. — С. 29–44. — ISSN 1558-4623 0001-2998, 1558-4623. — doi:10.1053/j.semnuclmed.2010.08.005. Архивировано 2 июня 2018 года.
  31. ↑ NEIL H. BANDER, EDOUARD J. TRABULSI, LALE KOSTAKOGLU, DANIEL YAO, SHANKAR VALLABHAJOSULA. Targeting Metastatic Prostate Cancer With Radiolabeled Monoclonal Antibody J591 to the Extracellular Domain of Prostate Specific Membrane Antigen (англ.) // The Journal of Urology. — 2003-11-01. — Т. 170, вып. 5. — С. 1717–1721. — ISSN 1527-3792 0022-5347, 1527-3792. — doi:10.1097/01.ju.0000091655.77601.0c. Архивировано 2 июня 2018 года.
  32. ↑ Bakhos A. Tannous, Jian Teng. Secreted blood reporters: Insights and applications // Biotechnology Advances. — 2011-11-01. — Т. 29, вып. 6. — С. 997–1003. — doi:10.1016/j.biotechadv.2011.08.021.
  33. ↑ Stephen C Alley, Nicole M Okeley, Peter D Senter. Antibody–drug conjugates: targeted drug delivery for cancer // Current Opinion in Chemical Biology. — 2010-08-01. — Т. 14, вып. 4. — С. 529–537. — doi:10.1016/j.cbpa.2010.06.170. Архивировано 21 июня 2012 года.
  34. ↑ Xianming Huang, Mary Bennett, Philip E. Thorpe. Anti-tumor effects and lack of side effects in mice of an immunotoxin directed against human and mouse prostate-specific membrane antigen (англ.) // The Prostate. — 2004-09-15. — Vol. 61, iss. 1. — P. 1–11. — ISSN 1097-0045. — doi:10.1002/pros.20074. Архивировано 7 августа 2016 года.
  35. ↑ Pamela J. Russell, Dean Hewish, Teresa Carter, Katy Sterling-Levis, Kim Ow. Cytotoxic properties of immunoconjugates containing melittin-like peptide 101 against prostate cancer: in vitro and in vivo studies (англ.) // Cancer Immunology, Immunotherapy. — 2004-01-13. — Vol. 53, iss. 5. — P. 411–421. — ISSN 1432-0851 0340-7004, 1432-0851. — doi:10.1007/s00262-003-0457-9. Архивировано 8 июня 2018 года.
  36. ↑ Dangshe Ma, Christine E. Hopf, Andrew D. Malewicz, Gerald P. Donovan, Peter D. Senter. Potent Antitumor Activity of an Auristatin-Conjugated, Fully Human Monoclonal Antibody to Prostate-Specific Membrane Antigen (англ.) // Clinical Cancer Research. — 2006-04-15. — Vol. 12, iss. 8. — P. 2591–2596. — ISSN 1557-3265 1078-0432, 1557-3265. — doi:10.1158/1078-0432.CCR-05-2107. Архивировано 17 августа 2016 года.
  37. ↑ Natalie Walker, Colin Howe, Marewa Glover, Hayden McRobbie, Joanne Barnes. Cytisine versus Nicotine for Smoking Cessation (EN) // New England Journal of Medicine. — 2014-12-17. — Т. 371, вып. 25. — С. 2353–2362. — doi:10.1056/nejmoa1407764. Архивировано 19 сентября 2017 года.
  38. ↑ Connell G. J., Illangesekare M., Yarus M. Three small ribooligonucleotides with specific arginine sites. (англ.) // Biochemistry. — 1993. — 1 June (vol. 32, no. 21). — P. 5497—5502. — doi:10.1021/bi00072a002. — PMID 8504070. [исправить]
  39. ↑ Correction: Identification and Characterization of Nuclease-Stabilized RNA Molecules That Bind Human Prostate Cancer Cells via the Prostate-Specific Membrane Antigen (англ.) // Cancer Research. — 2012-08-01. — Vol. 72, iss. 15. — P. 3887–3887. — ISSN 1538-7445 0008-5472, 1538-7445. — doi:10.1158/0008-5472.CAN-12-2152. Архивировано 18 августа 2016 года.
  40. ↑ Justin P Dassie, Xiu-ying Liu, Gregory S Thomas, Ryan M Whitaker, Kristina W Thiel. Systemic administration of optimized aptamer-siRNA chimeras promotes regression of PSMA-expressing tumors // Nature Biotechnology. — Т. 27, вып. 9. — С. 839–846. — doi:10.1038/nbt.1560.
  41. ↑ Ted C. Chu, John W. Marks, Laura A. Lavery, Sarah Faulkner, Michael G. Rosenblum. Aptamer:Toxin Conjugates that Specifically Target Prostate Tumor Cells (англ.) // Cancer Research. — 2006-06-15. — Vol. 66, iss. 12. — P. 5989–5992. — ISSN 1538-7445 0008-5472, 1538-7445. — doi:10.1158/0008-5472.CAN-05-4583. Архивировано 18 августа 2016 года.
  42. ↑ Dongkyu Kim, Yong Yeon Jeong, Sangyong Jon. A Drug-Loaded Aptamer−Gold Nanoparticle Bioconjugate for Combined CT Imaging and Therapy of Prostate Cancer // ACS Nano. — 2010-07-27. — Т. 4, вып. 7. — С. 3689–3696. — ISSN 1936-0851. — doi:10.1021/nn901877h.
  43. ↑ 1 2 Shannon Reagan-Shaw, Nihal Ahmad. Silencing of polo-like kinase (Plk) 1 via siRNA causes induction of apoptosis and impairment of mitosis machinery in human prostate cancer cells: implications for the treatment of prostate cancer (англ.) // The FASEB Journal. — 2005-01-20. — ISSN 1530-6860 0892-6638, 1530-6860. — doi:10.1096/fj.04-2910fje. Архивировано 2 мая 2017 года.
  44. ↑ 1 2 In-Hyun Lee, Sukyung An, Mi Kyung Yu, Ho-Keun Kwon, Sin-Hyeog Im. Targeted chemoimmunotherapy using drug-loaded aptamer–dendrimer bioconjugates // Journal of Controlled Release. — 2011-11-07. — Т. 155, вып. 3. — С. 435–441. — doi:10.1016/j.jconrel.2011.05.025.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Глутаматкарбоксипептидаза_II&oldid=134766007