Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза
Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза – это фермент, который катализирует реакцию:
| ферредоксин-зависимая нитритредуктаза | |
|---|---|
![Нитритредуктаза из Spinacia oleracea. Серым показан сирогем, коричневым - железосерный кластер.[1]](/wiki/%D0%A4%D0%B0%D0%B9%D0%BB:Ferredoxin%E2%80%94nitrite_reductase.png) Нитритредуктаза из Spinacia oleracea. Серым показан сирогем, коричневым - железосерный кластер.[1] | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.7.7.1 |
| Номер CAS | 37256-44-3 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 37256-44-3 |
NO2- + 6 Fdвосст + 8 H+ → NH4+ + 2 H2O + 6 Fdокисл
У высших растений этот фермент присутствует исключительно в пластидах, где играет ключевую роль в ассимиляции азота, восстанавливая нитрит до аммиака.[2] В отличие от нитратредуктазы, нитритредуктаза имеет весьма высокую ферментативную активность, гарантируя, что нитрит не будет накапливаться в клетке. NO2- очень активен химически и для растения является сильным токсином[3].
Фермент может использовать различные изоформы ферредоксина. В фотосинтезирующих тканях, реакция идёт за счёт ферредоксина, восстановленного фотосистемой I, а в корне используется изоформа FdIII с менее отрицательным редокс-потенциалом, который легко восстанавливается за счёт НАДФН из пентозофосфатного пути при участии фермента ферредоксин-НАДФ+ редуктаза.[4]
У высших растений ферредоксин-зависимая нитритредуктаза кодируется хлоропластным геном NIR и индуцируется нитратом (но не нитритом) и светом.[5]
Строение править
Ферредоксин-зависимая нитритредуктаза — мономер с молекулярной массой 60-70 кДа, состоит из двух доменов и кофакторов, которые передают электроны от ферредоксина на нитрит. Ферредоксин связывается с N-концевой последовательностью молекулы. На второй половине белка на С-конце локализовано место связывания с нитритом. Это железосерный кластер [4Fe-4S] и сирогем.[6][7]
Примечания править
- ↑ PDB 2AKJ
- ↑ Zumft W.G., Paneque A., Aparicio P.J., Losada M. Mechanism of nitrate reduction in Chlorella (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 1969. — Vol. 36, no. 6. — P. 980—986. — doi:10.1016/0006-291X(69)90300-3. — PMID 4390523.
- ↑ Страсбургер: Физиология растений Том 2 стр. 156
- ↑ Guy Thomas Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Isao Taniguchi and Toshiharu Hase. A Post Genomic Characterization of Arabidopsis Ferredoxins (англ.) // Plant Physiology : journal. — 2004. — Vol. 134, no. 1. — P. 255—264. — doi:10.1104/pp.103.032755.
- ↑ Физиология растений. И. П. Ермаков стр. 368
- ↑ Joy K.W., Hageman R.H. The purification and properties of nitrite reductase from higher plants, and its dependence on ferredoxin (англ.) // Biochem. J. : journal. — 1966. — Vol. 100, no. 1. — P. 263—273. — PMID 4381617. — PMC 1265119.
- ↑ Ramirez J.M., Del Campo F.F., Paneque A., Losada M. Ferredoxin-nitrite reductase from spinach (англ.) // Biochim. Biophys. Acta. : journal. — 1966. — Vol. 118, no. 1. — P. 58—71. — doi:10.1016/s0926-6593(66)80144-3. — PMID 5954064.