Википедия

Браззеин

Браззеин — белок со сладким вкусом, выделяемый из плодов западно-африканского растения Pentadiplandra brazzeana. Впервые был выделен в Университете Висконсина-Мэдисона в 1994 году[2].

Браззеин
Структура белка, определённая методом ЯМР[1].
Структура белка, определённая методом ЯМР[1].
Обозначения
Символы MONA_DIOCU
PDB 1BRZ , More structures
UniProt P56552
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

Браззеин встречается в межклеточном пространстве мякоти, окружающей семена плода. После пентадина, открытого в 1989 году, браззеин является вторым белком сладкого вкуса, найденным в плодах Pentadiplandra brazzeana[3].

Как и другие сладкие белки, обнаруженные в растениях, например монелин и тауматин, он значительно слаще привычных подсластителей (в 500—2000 раз слаще сахарозы)[4]. Фрукт имеет сладкий вкус для обезьян, шимпанзе и человека, но гориллы в силу мутации в рецепторах сладкого не воспринимают браззеин как сладкий, и поэтому плодами растения не питаются[5][6].

Традиционное использование править

Кустарник Pentadiplandra brazzeana, из которого был выделен белок, произрастает в Габоне и Камеруне, где его плоды употреблялись приматами и местными жителями на протяжении долгого времени. Благодаря браззеину и пентадину ягоды растения имеют сильный сладкий вкус. Африканские аборигены называют плоды «oubli» (от фр. забывать), потому что считается, что их вкус может заставить грудных детей забыть о молоке их матери.

Строение белка править

Мономерный белок, состоящий из 54 аминокислотных остатков, является самым маленьким из сладких белков с молекулярной массой 6,5 кДа[2]. Аминокислотная последовательность браззеина, приведённая в базе данных белков Swiss-Prot, выглядит следующим образом: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY[7]

Структура браззеина была определена методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР) при рН 5,2 и +22 °С. Браззеин имеет четыре равномерно распределённые дисульфидные связи и не содержит сульфгидрильных групп.

Трёхмерный анализ браззеина показал одну альфа-спираль и три антипараллельных бета-складки. Его структура не похожа ни на один из двух других сладких на вкус белков, монеллина и тауматина[8].

Однако недавнее трёхмерное исследование показывает, что эти три белка обладают похожими «сладкими пальцами», которые, как полагают, вызывают сладкий вкус[9].

Было обнаружено, что остатки 29-33 и 39-43, остаток 36, а также С-конец вносят вклад в сладкий вкус белка. Заряд белка также играет важную роль в его взаимодействии с рецептором сладкого вкуса[2].

С учётом этих факторов был синтезирован улучшенный браззеин, называемый pGlu-1-brazzein, который, как сообщалось, в два раза более сладкий, чем природный аналог[10].

Сладкие свойства править

В пересчёте на массу браззеин в 500—2000 раз слаще сахарозы по сравнению с 10 % сахарозой и 2 % раствором сахарозы соответственно[8].

Его сладкий вкус больше напоминает сахарозу, чем тауматин, с длительным послевкусием и небольшой задержкой (более длительной, чем у аспартама) в равносладком растворе[11].

Браззеин стабилен в широком диапазоне рН от 2,5 до 8[12] и устойчив к воздействию температуры 98 °С в течение двух часов[2].

Влияние на организм править

Избыточное потребление свободного (добавленного) сахара связывают с развитием ряда хронических заболеваний: сердечно-сосудистых, ожирения, сахарного диабета второго типа[13].

Всемирная организация здравоохранения рекомендует ограничивать потребление сахара в течение всей жизни. Суточная доля добавленного сахара в рационе не должна превышать 10 % от общей калорийности: это примерно 50 грамм в день. Для благотворного эффекта на организм потребление сахара необходимо дополнительно снизить до 5 % от суточной калорийности рациона[14].

Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям. Они многократно (в несколько тысяч раз) слаще сахарозы, при этом отличаются низкой калорийностью (то есть, не провоцируют ожирение) и не влияют на выработку инсулина[15]. Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость[16].

Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении[17].

Браззеин удобен в промышленном применении, благодаря термостабильности[2], растворимости в воде и устойчивости к кислой среде (сохраняет устойчивость при различных уровнях pH)[12]. Калорийность браззеина составляет около 4 ккал на грамм, но поскольку он в 2000 раз слаще сахара, для достижения нужного уровня сладости требуется крайне малое количество белка, и его калорийность можно считать нулевой[16].

Браззеин безопасен при сахарном диабете. При использовании в сочетании с другими подсластителями (стевия, аспартам), браззеин приближает их вкусовой профиль к сахарозе и избавляет от специфического послевкусия[18].

Использование в качестве подсластителя править

Браззеин представляет собой альтернативу доступным низкокалорийным подсластителям. Как белок, он безопасен для диабетиков. Он также очень хорошо растворяется в воде (> 50 мг/мл)[12].

При смешивании с другими подсластителями, такими как аспартам и стевия, браззеин уменьшает побочное послевкусие и дополняет их вкус[18].

По вкусовым характеристикам он ближе к сахарозе, чем другие натуральные подсластители (кроме тауматина). В отличие от других белков, обладающих сладким вкусом, он выдерживает нагревание, что делает его более пригодным для промышленной обработки пищевых продуктов[19].

В лабораторных исследованиях сообщается о создании белка с использованием пептидного синтеза[8], а рекомбинантные белки были успешно получены с помощью E. coli.[20]

Техасские компании Prodigene и Nectar Worldwide были в числе лицензиатов на использование патентов Wisconsin Alumni Research Foundation на браззеин и добавили его методами генной инженерии в кукурузу. Такой браззеин может быть коммерчески извлечён из кукурузы посредством обычного помола. Примерно одна тонна кукурузы дает 1-2 килограмма браззеина. Его также можно вносить в растения, такие как пшеница, для производства предварительно подслащённых зёрен, например для зерновых.[19]

См. также править

Примечания править

  1. ↑ PDB 2brz; Caldwell J.E., Abildgaard F., Dzakula Z., Ming D., Hellekant G., Markley J.L. Solution structure of the thermostable sweet-tasting protein brazzein (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — 1998. — June (vol. 5, no. 6). — P. 427—431. — doi:10.1038/nsb0698-427. — PMID 9628478.
  2. ↑ 1 2 3 4 5 Ming D., Hellekant G. Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 1994. — November (vol. 355, no. 1). — P. 106—108. — doi:10.1016/0014-5793(94)01184-2. — PMID 7957951.
  3. ↑ van der Wel H., Larson G., Hladik A., Hladik C.M., Hellekant G., Glaser D. Isolation and characterization of pentadin, the sweet principle of Pentadiplandra brazzeana Baillon (англ.) // Chem. Senses : journal. — 1989. — Vol. 14, no. 1. — P. 75—79. — doi:10.1093/chemse/14.1.75.
  4. ↑ Faus I., Sisniega H. Sweet-tasting Proteins // Biopolymers: Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II (англ.) / Hofrichter M., Steinbüchel A.. — 8th. — Weinheim: Wiley-VCH, 2004. — P. 203—209. — ISBN 978-3-527-30223-9.
  5. ↑ Guevara E.E., Veilleux C.C., Saltonstall K., Caccone A., Mundy N.I., Bradley B.J. Potential arms race in the coevolution of primates and angiosperms: brazzein sweet proteins and gorilla taste receptors (англ.) // American Journal of Physical Anthropology : journal. — 2016. — July (vol. 161, no. 1). — P. 181—185. — doi:10.1002/ajpa.23046. — PMID 27393125.
  6. ↑ Gorillas may have evolved a way to beat a cheating berry plant (англ.) // New Scientist : magazine. — 2016. — 23 July.
  7. ↑ UniProtKB/Swiss-Prot database entry #PP56552
  8. ↑ 1 2 3 Izawa H., Ota M., Kohmura M., Ariyoshi Y. Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein (англ.) // Biopolymers : journal. — 1996. — July (vol. 39, no. 1). — P. 95—101. — doi:10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1<95::AID-BIP10>3.0.CO;2-B. — PMID 8924630.
  9. ↑ Tancredi T., Pastore A., Salvadori S., Esposito V., Temussi P.A. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin (англ.) // Eur. J. Biochem.  (англ.) (рус. : journal. — 2004. — June (vol. 271, no. 11). — P. 2231—2240. — doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x. — PMID 15153113.
  10. ↑ Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Markley J.L. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 2000. — April (vol. 376, no. 2). — P. 259—265. — doi:10.1006/abbi.2000.1726. — PMID 10775411.
  11. ↑ Pfeiffer J.F., Boulton R.B., Noble A.C. Modelling the sweetness response using time-intensity data (англ.) // Food Quality and Preference  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — Vol. 11, no. 1. — P. 129—138. — doi:10.1016/S0950-3293(99)00036-1.
  12. ↑ 1 2 3 Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series) (афр.). — Leatherhead Food Research Association, 2000. — ISBN 978-0-905748-90-0.
  13. ↑ F B Hu. Resolved: there is sufficient scientific evidence that decreasing sugar-sweetened beverage consumption will reduce the prevalence of obesity and obesity-related diseases (англ.) // Obesity reviews : journal. — 2013. — 14 August. — P. 606-19. — ISSN 14677881 1467789X, 14677881. Архивировано 21 июня 2023 года.
  14. ↑ Guidelines Review Committee, Nutrition and Food Safety, SEARO Regional Office for the South East Asia (RGO), WHO South-East Asia. Guideline: sugars intake for adults and children (англ.). World Health Organization. World Health Organization (4 марта 2015). Дата обращения: 21 июня 2023. Архивировано 21 июня 2023 года.
  15. ↑ I. Faus. Recent developments in the characterization and biotechnological production of sweet-tasting proteins (англ.) // Applied Microbiology and Biotechnology. — 2000-02-01. — Vol. 53, iss. 2. — P. 145–151. — ISSN 1432-0614. — doi:10.1007/s002530050001.
  16. ↑ 1 2 Fawibe O.O. Ogunyale O.G. Ajiboye A.A. Agboola D.A. Botanical and Protein Sweeteners (англ.) // Journal of Advanced Laboratory Research in Biology : journal. — 2014. — 1 October (vol. 5, no. 4). — P. 169-187. — ISSN 0976-7614. Архивировано 26 апреля 2023 года.
  17. ↑ Fawibe O.O. Ogunyale O.G. Ajiboye A.A. Agboola D.A. Botanical and Protein Sweeteners (англ.) // Journal of Advanced Laboratory Research in Biology : journal. — 2014. — 1 October (vol. 5, no. 4). — P. 169-187. — ISSN 0976-7614. Архивировано 26 апреля 2023 года.
  18. ↑ 1 2 Hellekant G., Danilova V. Brazzein a Small, Sweet Protein: Discovery and Physiological Overview (англ.) // Chem. Senses : journal. — 2005. — Vol. 30, no. Supplement 1. — P. i88—i89. — doi:10.1093/chemse/bjh127. — PMID 15738210.
  19. ↑ 1 2 Шаблон:US patent reference
  20. ↑ Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Cheng H., Markley J.L. Efficient production of recombinant brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein of plant origin (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 2000. — April (vol. 376, no. 2). — P. 252—258. — doi:10.1006/abbi.2000.1725. — PMID 10775410.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Браззеин&oldid=136544667