NMNAT2 действует как фактор, обеспечивающий сохранность/выживаемость аксонов. Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ[8][9]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, но с более низкой эффективностью[8][9]. С другой стороны, в отличие от NMNAT1 не способен использовать в качестве субстрата монофосфат триазофурина[8][9]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Не реагирует с НАДФ[8][9]. Фактор выживания аксонов требуется для обеспечения нормальных аксонов. Он замедляет валлерову дегенерацию, эволюционно консервативный механизм, отвечающий за очистку от повреждённых аксонов.
Экспрессия и локализация
править
В отличие от NMNAT1, который представлен во всех тканях и локализуется в клеточном ядре, NMNAT2 экпрессирован в мозге и локализован в цитоплазме клетки[7].
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000157064 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000042751 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Sood R., Bonner T. I., Makalowska I., Stephan D. A., Robbins C. M., Connors T. D., Morgenbesser S. D., Su K., Faruque M. U., Pinkett H., Graham C., Baxevanis A. D., Klinger K. W., Landes G. M., Trent J. M., Carpten J. D. Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 2001. — April (vol. 73, no. 2). — P. 211—222. — doi:10.1006/geno.2001.6500. — PMID 11318611.
- ↑ Raffaelli N., Sorci L., Amici A., Emanuelli M., Mazzola F., Magni G. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem Biophys Res Commun[англ.] : journal. — 2002. — October (vol. 297, no. 4). — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.
- ↑ 1 2 Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2 (неопр.).
- ↑ 1 2 3 4 Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
- ↑ 1 2 3 4 Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.
- Seki N., Ohira M., Nagase T., etal. Characterization of cDNA clones in size-fractionated cDNA libraries from human brain (англ.) // DNA Res.[англ.] : journal. — 1998. — Vol. 4, no. 5. — P. 345—349. — doi:10.1093/dnares/4.5.345. — PMID 9455484.
- Strausberg R. L., Feingold E. A., Grouse L. H., etal. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
- Yalowitz J. A., Xiao S., Biju M. P., etal. Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 377, no. Pt 2. — P. 317—326. — doi:10.1042/BJ20030518. — PMID 14516279. — PMC 1223862.
- Gerhard D. S., Wagner L., Feingold E. A., etal. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
- Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2006. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
- Gregory S. G., Barlow K. F., McLay K. E., etal. The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1 (англ.) // Nature : journal. — 2006. — Vol. 441, no. 7091. — P. 315—321. — doi:10.1038/nature04727. — PMID 16710414.
- Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., etal. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.
Информация в Викиданных
