Кислая фосфатаза, фиолетовая

Фиолетовые кислые фосфатазы (PAPs, ФКФ) (Шифр КФ 3.1.3.2) представляют собой металлоферменты, которые гидролизуют фосфорные эфиры и ангидриды в кислой среде[1][2]. В окисленной форме ФКФ в растворе имеют пурпурный цвет. Это связано с наличием биядерного центра железа[3] с которым остаток тирозина связан посредством переноса заряда[4]. Этот металлический центр состоит из Fe3+ и M, где M представляет собой Fe3+, Zn2+, Mg2+ или Mn2+. Консервативный Fe3+ стабилизируется в форме трехвалентного железа, тогда как M может подвергаться восстановлению. После обработки мягкими восстановителями ФКФ превращаются в свою ферментативно активную форму розового цвета. Обработка сильными восстановителями диссоциирует ионы металлов и делает фермент бесцветным и неактивным[5].

Кислая фосфатаза, фиолетовая
Идентификаторы
Шифр КФ 3.1.3.2
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins

ФКФ являются высококонсервативными в пределах эукариотических видов, с гомологией аминокислот > 80 % в ФКФ млекопитающих[6] и> 70 % гомологией последовательностей в ФКФ растительного происхождения[7]. Однако анализ последовательности показывает, что существует минимальная гомология между ФКФ растений и млекопитающих (<20 %), за исключением лигирующих металл аминокислотных остатков, которые идентичны[8]. Металлическое ядро ФКФ также различается у растений и млекопитающих. Выделенные и очищенные ФКФ млекопитающих до этого момента состояли исключительно из ионов железа, тогда как у растений металлическое ядро состоит из Fe3+ и либо Zn2+, либо Mn2+. ФКФ также были выделены в грибах, и последовательности ДНК, кодирующие возможные ФКФ, были идентифицированы в прокариотических организмах, таких как Cyanobacteria spp. и Mycobacteria spp[9].

В настоящее время не существует определённой номенклатуры для этой группы ферментов, и существует множество названий. К ним относятся фиолетовая кислая фосфатаза (PAP), утероферрин (Uf), кислая фосфатаза 5 типа (Acp 5) и кислая фосфатаза, устойчивая к тартрату (TRAP, TRACP, TR-AP). Однако в литературе существует консенсус в отношении того, что фиолетовая кислая фосфатаза (PAP) относится к тем, которые обнаруживаются у видов, не являющихся млекопитающими, а устойчивая к тартрату кислая фосфатаза (TRAP) — к фосфатазам, обнаруженным у видов млекопитающих.

Утероферрин, ФКФ селезенки крупного рогатого скота и устойчивая к тартрату кислая фосфатаза относятся к ФКФ млекопитающих, в связи с чем исследования ФКФ, экспрессируемых в различных тканях, разошлись. Последующие исследования доказали, что все эти ферменты — одно и то же[10][11].

ПримечанияПравить

  1. B. C. Antanaitis (1983). “Uteroferrin and the purple acid phosphatases”. Advances in Inorganic Biochemistry. 5: 111—136. PMID 6382957.
  2. David C. Schlosnagle (December 1974). “An iron-containing phosphatase induced by progesterone in the uterine fluids of pigs”. Journal of Biological Chemistry. 249 (23): 7574—9. PMID 4373472.
  3. “Stoichiometry of iron binding by uteroferrin and its relationship to phosphate content”. Journal of Biological Chemistry. 259 (4): 2066—2069. February 1984. PMID 6698956.
  4. Bruce P. Gaber (September 1979). “Resonance Raman scattering from uteroferrin, the purple glycoprotein of the porcine uterus”. Journal of Biological Chemistry. 254 (17): 8340—8342. PMID 468828.
  5. Jussi M. Halleen (April 1998). “Studies on the protein tyrosine phosphatase activity of tartrate-resistant acid phosphatase”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 352 (1): 97—102. DOI:10.1006/abbi.1998.0600. PMID 9521821.
  6. Deirdre K. Lord (April 1990). “Type 5 acid phosphatase. Sequence, expression and chromosomal localization of a differentiation-associated protein of the human macrophage”. European Journal of Biochemistry. 189 (2): 287—293. DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15488.x. PMID 2338077.
  7. Gerhard Schenk (October 1999). “Binuclear metal centers in plant purple acid phosphatases: Fe-Mn in sweet potato and Fe-Zn in soybean” (PDF). Archives of Biochemistry and Biophysics. 370 (2): 183—189. DOI:10.1006/abbi.1999.1407. PMID 10510276.
  8. Thomas Klabunde (June 1995). “Structural relationship between the mammalian Fe(III)-Fe(II) and the Fe(III)-Zn(II) plant purple acid phosphatases”. FEBS Letters. 367 (1): 56—60. DOI:10.1016/0014-5793(95)00536-I. PMID 7601285.
  9. Gerhard Schenk (September 2000). “Purple acid phosphatases from bacteria: similarities to mammalian and plant enzymes” (PDF). Gene. 255 (2): 419—424. DOI:10.1016/S0378-1119(00)00305-X. PMID 11024303.
  10. Barbro Ek-Rylander (December 1991). “Cloning, sequence, and developmental expression of a type 5, tartrate-resistant, acid phosphatase of rat bone”. Journal of Biological Chemistry. 266 (36): 24684—24689. PMID 1722212.
  11. Ping Ling (April 1993). “Uteroferrin and intracellular tartrate-resistant acid phosphatases are the products of the same gene”. Journal of Biological Chemistry. 268 (10): 6896—6902. PMID 8463220.

СсылкиПравить