Матриксная металлопротеиназа 15

Матриксная металлопротеиназа 15 (англ. matrix metallopeptidase 15, MMP15) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP15.

Матриксная металлопротеиназа 15
Идентификаторы
СимволMMP15 ; MT2-MMP; MTMMP2; SMCP-2
Внешние IDOMIM: 602261 MGI109320 HomoloGene20549 ChEMBL: 2963 GeneCards: MMP15 Gene
номер EC3.4.24.-
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez432417388
EnsemblENSG00000102996ENSMUSG00000031790
UniProtP51511O54732
RefSeq (мРНК)NM_002428NM_008609
RefSeq (белок)NP_002419NP_032635
Локус (UCSC)Chr 16:
58.06 – 58.08 Mb
Chr 8:
95.35 – 95.37 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Матриксная металлопротеиназа 15
Обозначения
Символы MMP15; MT2-MMP, MTMMP2, SMCP-2
Entrez Gene 7161
HGNC 7161
OMIM 602261
RefSeq NM_002428
UniProt P51511
Другие данные
Шифр КФ 3.4.24.
Локус 16-я хр., 16q13
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

ФункцияПравить

MMP15 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, активирует прожелатиназу A.

СтруктураПравить

Синтезированный белок состоит из 669 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 538 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (494 аминокислоты), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (23 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок включает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр.[1]

Тканевая специфичностьПравить

MMP15 экспрессируется преимущественно в печени, плаценте, яичках, толстом кишечнике и тонком кишечнике. Кроме этого, существенный уровень MMP15 наблюдается в поджелудочной железе, почках, лёгких, сердце и скелетных мышцах.

См. такжеПравить

ПримечанияПравить

БиблиографияПравить

  • Terp G.E., Christensen I.T., Jørgensen F.S. Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes (англ.) // J. Biomol. Struct. Dyn. : journal. — 2000. — June (vol. 17, no. 6). — P. 933—946. — PMID 10949161.
  • Morrison C.J., Overall C.M. TIMP independence of matrix metalloproteinase (MMP)-2 activation by membrane type 2 (MT2)-MMP is determined by contributions of both the MT2-MMP catalytic and hemopexin C domains. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2006. — Vol. 281, no. 36. — P. 26528—26539. — doi:10.1074/jbc.M603331200. — PMID 16825197.
  • Takino T., Sato H., Shinagawa A., Seiki M. Identification of the second membrane-type matrix metalloproteinase (MT-MMP-2) gene from a human placenta cDNA library. MT-MMPs form a unique membrane-type subclass in the MMP family. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 39. — P. 23013—23020. — doi:10.1074/jbc.270.39.23013. — PMID 7559440.
  • Will H., Hinzmann B. cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment. (англ.) // FEBS Journal (англ.) : journal. — 1995. — Vol. 231, no. 3. — P. 602—608. — doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x. — PMID 7649159.
  • Lu Y.G., Zhou H.Y., Ding L.C., et al. [Analysis of differential expression genes related to different metastasis potential of adenoid cystic carcinoma using restriction fragments differential display PCR] (англ.) // Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi : journal. — 2006. — Vol. 23, no. 5. — P. 505—510. — PMID 17029196.
  • Rozanov D.V., Hahn-Dantona E., Strickland D.K., Strongin A.Y. The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 6. — P. 4260—4268. — doi:10.1074/jbc.M311569200. — PMID 14645246.
  • Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A., et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). (англ.) // Genome Research (англ.) : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334.