Википедия

Цитоскелет прокариот

Цитоскеле́т прокарио́т — совокупное название для всех структурных филаментов прокариот. В прошлом считалось, что у прокариот цитоскелета нет, однако с начала 1990-х стали накапливаться данные о наличии у прокариот разнообразных филаментов[2]. У прокариот не только имеются аналоги ключевых белков цитоскелета эукариот, но и белки, не имеющие аналогов у эукариот[3][4][5][6]. Элементы цитоскелета играют важные роли в делении клеток, защите, поддержании формы и определении полярности у различных прокариот[7][8].

Элементы цитоскелета Caulobacter crescentus. Элементам прокариотического цитоскелета сопоставлены их эукариотические аналоги и предполагаемые клеточные функции[1]

FtsZ править

 
Z-кольцо формируется из субъединиц FtsZ

FtsZ[en], первый описанный цитоскелетный элемент прокариот, формирует посередине клетки кольцевую структуру, известную как Z-кольцо, которое сокращается при делении клетки, подобно актин-миозиновому сократительному кольцу эукариот. Z-кольцо — высокодинамичная структура, состоящая из многочисленных пучков протофиламентов, и механизмы сжатия Z-кольца, как и число протофиламентов, остаются неизвестными. FtsZ функционирует как организующий белок и необходим для клеточного деления, привлекая к месту деления все известные необходимые для деления белки[9].

Несмотря на функциональную близость с актином, FtsZ гомологичен эукариотическому белку тубулину, образующему микротрубочки. Хотя сравнение первичных структур (то есть аминокислотных последовательностей) FtsZ и тубулина указывает лишь на слабую близость, их трёхмерные структуры удивительно похожи. Более того, как и тубулин, мономерный FtsZ связан с ГТФ, и полимеризация его с другими мономерами FtsZ происходит с затратой энергии ГТФ, подобно тому, как это происходит при димеризации тубулина[10]. Поскольку FtsZ необходим для деления бактериальных клеток, он может служить мишенью для антибиотиков[11].

MreB править

 
Схематическое изображение роли филаментов MreB цитоскелета бактерий в поддержании палочкоподобной формы клетки: к этим филаментам, расположенным по спирали, крепятся ферменты синтеза пептидогликана клеточной стенки, а именно муреинтранспептидаза PBP2. В образовании этого комплекса также принимают участие белки MreC (образует спиральные филаменты в периплазматическом пространстве), MreD, RodA и RodZ (трансмембранные белки)

MreB — бактериальный белок, который, как считают, аналогичен эукариотическому актину. Первичные структуры актина и MreB мало похожи, однако их трёхмерные структуры и механизмы полимеризации в протофиламенты очень схожи. Почти у всех несферических бактерий MreB необходим для поддержания формы клетки. MreB собирается в сеть протофиламентов под мембраной клетки по всей её площади[12]. MreB определяет форму клетки, определяя местонахождение и активность ферментов, синтезирующих пептидогликан, а также формируя упругую сеть филаментов под мембраной клетки, противостоящую внешнему давлению. У Caulobacter crescentus[en] MreB конденсируется из своей сети филаментов в плотное кольцо в септе непосредственно перед разделением двух клеток. Предполагается, что это необходимо для локализации нецентральной септы этой бактерии. У полярных бактерий MreB важен для определения полярности, например, у C. crescentus он отвечает за правильную локализацию по крайней мере четырёх полярных белков[13].

Кресцентин править

Кресцентин — аналог эукариотических белков промежуточных филаментов. В отличие от вышеописанных случаев, у кресцентина и белков промежуточных филаментов довольно похожие первичные структуры, помимо сходства трёхмерных структур. Ген creS, кодирующий кресцентин, на 25 % идентичен и на 40 % схож с геном, кодирующим кератин 19[en], а также на 24 % идентичен и на 40 % похож на ядерный ламин А. Более того, филаменты кресцентина имеют диаметр примерно 10 нм, что попадает в интервал диаметров эукариотических промежуточных филаментов (8—15 нм)[14]. Кресцентин формирует непрерывный филамент, протягивающийся от полюса до полюса вдоль внутренней, вогнутой поверхности бактерии Caulobacter crescentus, имеющей форму полумесяца. Для поддержания характерной формы клеток C. crescentus необходимы и MreB, и кресцентин. Предполагается, что MreB придаёт клеткам этой бактерии палочковидную форму, а кресцентин далее изгибает её в форме полумесяца[1].

ParM и SopA править

 
Механизм расхождения копий плазмиды, которое происходит при участии филаментов ParM

ParM — элемент цитоскелета, который структурно близок к актину, однако функционирует как тубулин. Кроме того, он полимеризуется двунаправленно и проявляет динамическую нестабильность, как это свойственно полимеризации тубулина[4][15]. Он формирует систему с ParR и parC, которая необходима для разделения плазмид R1. ParM прикрепляется к ParR — ДНК-связывающему белку[en], который специфически связывается с 10 прямыми повторами в области parC плазмиды R1. ParM прикрепляется к ParR двумя концами своего филамента. Далее филамент удлиняется, растаскивая две копии плазмиды R1 в разные стороны[16]. Работа этой системы похожа на разделение хромосом при делении клеток эукариот, и ParM функционирует подобно тубулину в веретене деления, ParR — как кинетохор, а parC — как центромера хромосомы. Разделение F-плазмид происходит похожим образом: белок SopA функционирует как цитоскелетный филамент, а белок SopB связывается с областью sopC F-плазмиды, подобно кинетохору и центромере соответственно[17]. Актиноподобный гомолог ParM был обнаружен также у грамположительной бактерии Bacillus thuringiensis. Он собирается в структуры, напоминающие микротрубочки, и участвует в разделении реплицированных плазмид[18].

Система MinCDE править

Система MinCDE представляет собой систему филаментов, которая располагает септу строго посередине клетки Escherichia coli. MinC препятствует образованию септы, мешая полимеризации FtsZ. MinC, MinD и MinE образуют спиральную структуру, которая обвивается вокруг клетки и связана с внутренней стороной мембраны при помощи белка MinD. Спираль MinCDE занимает полюса и служит завершением нитчатой структуры, известной как Е-кольцо, состоящей из белка MinE и локализованной в средней части полярной области. Е-кольцо сокращается, приближаясь к полюсу и по ходу движения разбирая спираль MinCDE. При этом отделившиеся компоненты Е-кольца собираются на противоположном полюсе и начиная разборку спирали MinCDE с другого конца. Процесс повторяется, и спираль MinCDE осциллирует между положениями у двух полюсов клетки. Эта осцилляция продолжается в ходе клеточного цикла, благодаря чему концентрация белка MinC, ингибирующего образование септы, в середине клетки меньше, чем у полюсов[19]. Динамическое поведение белков Min было реконструировано in vitro, где искусственный липидный бислой выступал аналогом мембраны[20].

Бактофилин править

Бактофилин — это цитоскелетный белок, который формирует филаменты по всей клетке палочковидной протеобактерии Myxococcus xanthus[21]. Бактофилин (BacM) необходим для поддержания правильной формы клетки и целостности клеточной стенки. Клетки M. xanthus, лишённые BacM, деформированы морфологически: их клетки изогнуты, и мутанты по соответствующему гену (bacM) отличаются пониженной устойчивостью к антибиотикам, действующим на клеточную стенку. BacM разрезается из своей полноразмерной формы и приобретает способность к полимеризации. Бактофилины принимают участие в поддержании клеточной формы и у других бактерий, в том числе изогнутых клеток Proteus mirabilis[en][22] , спиральной формы Helicobacter pylori[23], а также принимают участие в образовании стебельков у Caulobacter crescentus[24].

Кренактин править

Кренактин — это аналог актина, обнаруженный у архей из типа Crenarchaeota, а именно у членов порядка Thermoproteales и Candidatus Korarchaeum[25]. Аминокислотная последовательность кренактина имеет самую высокую степень сходства с таковой у актина среди всех известных гомологов актина[26]. Кренактин хорошо изучен на примере археи Pyryobaculum calidifontis и имеет высокую специфичность по отношению к АТФ и ГТФ. Виды, имеющие кренактин, все имеют палочковидную или иголковидную форму. Показано, что кренактин P. calidifontis формирует спиральные структуры, которые тянутся по всей длине клетки, так что возможно, что кренактин играет такую же роль в поддержании формы клетки, что и белок MreB других прокариот[25][27].

MamK править

Ещё один прокариотический гомолог актина MamK принимает участие в организации мембран магнетосом. Магнетосомы — это органеллы бактерий родов Magnetospirillum и Magnetococcus, которые содержат кристаллы магнетита, окружённые мембраной, и помогают бактерии ориентироваться в геомагнитном поле. В клетке магнетосомы расположены в ряд, с ними всегда ассоциированы длинные филаменты белки MamK[28].

Примечания править

  1. ↑ 1 2 Gitai Z. The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture. (англ.) // Cell. — 2005. — Vol. 120, no. 5. — P. 577—586. — doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. — PMID 15766522. [исправить]
  2. ↑ Bi E. F., Lutkenhaus J. FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. (англ.) // Nature. — 1991. — Vol. 354, no. 6349. — P. 161—164. — doi:10.1038/354161a0. — PMID 1944597. [исправить]
  3. ↑ Gunning P. W., Ghoshdastider U., Whitaker S., Popp D., Robinson R. C. The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments. (англ.) // Journal of cell science. — 2015. — Vol. 128, no. 11. — P. 2009—2019. — doi:10.1242/jcs.165563. — PMID 25788699. [исправить]
  4. ↑ 1 2 Popp D., Narita A., Lee L. J., Ghoshdastider U., Xue B., Srinivasan R., Balasubramanian M. K., Tanaka T., Robinson R. C. Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2012. — Vol. 287, no. 25. — P. 21121—21129. — doi:10.1074/jbc.M112.341016. — PMID 22514279. [исправить]
  5. ↑ Popp D., Narita A., Ghoshdastider U., Maeda K., Maéda Y., Oda T., Fujisawa T., Onishi H., Ito K., Robinson R. C. Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA. (англ.) // Journal of molecular biology. — 2010. — Vol. 397, no. 4. — P. 1031—1041. — doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010. — PMID 20156449. [исправить]
  6. ↑ Wickstead B., Gull K. The evolution of the cytoskeleton. (англ.) // The Journal of cell biology. — 2011. — Vol. 194, no. 4. — P. 513—525. — doi:10.1083/jcb.201102065. — PMID 21859859. [исправить]
  7. ↑ Shih Y. L., Rothfield L. The bacterial cytoskeleton. (англ.) // Microbiology and molecular biology reviews : MMBR. — 2006. — Vol. 70, no. 3. — P. 729—754. — doi:10.1128/MMBR.00017-06. — PMID 16959967. [исправить]
  8. ↑ Michie K. A., Löwe J. Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton. (англ.) // Annual review of biochemistry. — 2006. — Vol. 75. — P. 467—492. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. — PMID 16756499. [исправить]
  9. ↑ Graumann P. L. Cytoskeletal elements in bacteria. (англ.) // Current opinion in microbiology. — 2004. — Vol. 7, no. 6. — P. 565—571. — doi:10.1016/j.mib.2004.10.010. — PMID 15556027. [исправить]
  10. ↑ Desai A., Mitchison T. J. Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications. (англ.) // BioEssays : news and reviews in molecular, cellular and developmental biology. — 1998. — Vol. 20, no. 7. — P. 523—527. — doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L. — PMID 9722999. [исправить]
  11. ↑ Haydon D. J., Stokes N. R., Ure R., Galbraith G., Bennett J. M., Brown D. R., Baker P. J., Barynin V. V., Rice D. W., Sedelnikova S. E., Heal J. R., Sheridan J. M., Aiwale S. T., Chauhan P. K., Srivastava A., Taneja A., Collins I., Errington J., Czaplewski L. G. An inhibitor of FtsZ with potent and selective anti-staphylococcal activity. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2008. — Vol. 321, no. 5896. — P. 1673—1675. — doi:10.1126/science.1159961. — PMID 18801997. [исправить]
  12. ↑ Kürner J., Medalia O., Linaroudis A. A., Baumeister W. New insights into the structural organization of eukaryotic and prokaryotic cytoskeletons using cryo-electron tomography. (англ.) // Experimental cell research. — 2004. — Vol. 301, no. 1. — P. 38—42. — doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.005. — PMID 15501443. [исправить]
  13. ↑ Gitai Z., Dye N., Shapiro L. An actin-like gene can determine cell polarity in bacteria. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2004. — Vol. 101, no. 23. — P. 8643—8648. — doi:10.1073/pnas.0402638101. — PMID 15159537. [исправить]
  14. ↑ Ausmees N., Kuhn J. R., Jacobs-Wagner C. The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape. (англ.) // Cell. — 2003. — Vol. 115, no. 6. — P. 705—713. — PMID 14675535. [исправить]
  15. ↑ Garner E. C., Campbell C. S., Mullins R. D. Dynamic instability in a DNA-segregating prokaryotic actin homolog. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2004. — Vol. 306, no. 5698. — P. 1021—1025. — doi:10.1126/science.1101313. — PMID 15528442. [исправить]
  16. ↑ Møller-Jensen J., Jensen R. B., Löwe J., Gerdes K. Prokaryotic DNA segregation by an actin-like filament. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 12. — P. 3119—3127. — doi:10.1093/emboj/cdf320. — PMID 12065424. [исправить]
  17. ↑ Gitai Z. Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges. (англ.) // Current biology : CB. — 2006. — Vol. 16, no. 4. — P. 133—136. — doi:10.1016/j.cub.2006.02.007. — PMID 16488865. [исправить]
  18. ↑ Jiang S., Narita A., Popp D., Ghoshdastider U., Lee L. J., Srinivasan R., Balasubramanian M. K., Oda T., Koh F., Larsson M., Robinson R. C. Novel actin filaments from Bacillus thuringiensis form nanotubules for plasmid DNA segregation. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2016. — Vol. 113, no. 9. — P. 1200—1205. — doi:10.1073/pnas.1600129113. — PMID 26873105. [исправить]
  19. ↑ Shih Y. L., Le T., Rothfield L. Division site selection in Escherichia coli involves dynamic redistribution of Min proteins within coiled structures that extend between the two cell poles. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2003. — Vol. 100, no. 13. — P. 7865—7870. — doi:10.1073/pnas.1232225100. — PMID 12766229. [исправить]
  20. ↑ Loose M., Fischer-Friedrich E., Ries J., Kruse K., Schwille P. Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2008. — Vol. 320, no. 5877. — P. 789—792. — doi:10.1126/science.1154413. — PMID 18467587. [исправить]
  21. ↑ Koch M. K., McHugh C. A., Hoiczyk E. BacM, an N-terminally processed bactofilin of Myxococcus xanthus, is crucial for proper cell shape. (англ.) // Molecular microbiology. — 2011. — Vol. 80, no. 4. — P. 1031—1051. — doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x. — PMID 21414039. [исправить]
  22. ↑ Hay N. A., Tipper D. J., Gygi D., Hughes C. A novel membrane protein influencing cell shape and multicellular swarming of Proteus mirabilis. (англ.) // Journal of bacteriology. — 1999. — Vol. 181, no. 7. — P. 2008—2016. — PMID 10094676. [исправить]
  23. ↑ Sycuro L. K., Pincus Z., Gutierrez K. D., Biboy J., Stern C. A., Vollmer W., Salama N. R. Peptidoglycan crosslinking relaxation promotes Helicobacter pylori's helical shape and stomach colonization. (англ.) // Cell. — 2010. — Vol. 141, no. 5. — P. 822—833. — doi:10.1016/j.cell.2010.03.046. — PMID 20510929. [исправить]
  24. ↑ Kühn J., Briegel A., Mörschel E., Kahnt J., Leser K., Wick S., Jensen G. J., Thanbichler M. Bactofilins, a ubiquitous class of cytoskeletal proteins mediating polar localization of a cell wall synthase in Caulobacter crescentus. (англ.) // The EMBO journal. — 2010. — Vol. 29, no. 2. — P. 327—339. — doi:10.1038/emboj.2009.358. — PMID 19959992. [исправить]
  25. ↑ 1 2 Ettema T. J., Lindås A. C., Bernander R. An actin-based cytoskeleton in archaea. (англ.) // Molecular microbiology. — 2011. — Vol. 80, no. 4. — P. 1052—1061. — doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07635.x. — PMID 21414041. [исправить]
  26. ↑ Yutin N., Wolf M. Y., Wolf Y. I., Koonin E. V. The origins of phagocytosis and eukaryogenesis. (англ.) // Biology direct. — 2009. — Vol. 4. — P. 9. — doi:10.1186/1745-6150-4-9. — PMID 19245710. [исправить]
  27. ↑ Ghoshdastider U., Jiang S., Popp D., Robinson R. C. In search of the primordial actin filament. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2015. — Vol. 112, no. 30. — P. 9150—9151. — doi:10.1073/pnas.1511568112. — PMID 26178194. [исправить]
  28. ↑ Taoka A., Asada R., Wu L. F., Fukumori Y. Polymerization of the actin-like protein MamK, which is associated with magnetosomes. (англ.) // Journal of bacteriology. — 2007. — Vol. 189, no. 23. — P. 8737—8740. — doi:10.1128/JB.00899-07. — PMID 17905974. [исправить]
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Цитоскелет_прокариот&oldid=129654529