Фукозилтрансферазы
Фукозилтрансферазы — ферменты, переносящие L-фукозу с субстрата-донора ГДФ-фукозы на субстрат-акцептор. Акцептором может быть другой сахарид, такой как остаток N-ацетилглюкозамина полисахаридной цепи, что приводит к N-гликозилированию, либо белок, что приводит к O-гликозилированию под действием O-фукозилтрансферазы. У млекопитающих существует несколько фукозилтрансфераз, большинство из которых локализуются на мембранах аппарата Гольджи. O-Фукозилтрансферазы находятся на эндоплазматическом ретикулуме (ЭР).
| гликозилтрансферазы, семейство 10 (фукозилтрансферазы) | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | Glyco_transf_10 |
| Pfam | PF00852 |
| InterPro | IPR001503 |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
Некоторые ферменты этого семейства отвечают за молекулярное проявление антигенов групп крови, т.е. поверхностных маркёров внешней клеточной мембраны эритроцитов. Большинство таких маркёров представляют собой белки, но некоторые из них - углеводородные цепи, соединённые с липидом или белком. Галактозид-3(4)-L-фукозилтрансфераза (КФ 2.4.1.65) отвечает за формирование группы крови Lewis и связана с антигеном Le(a/b).
Классификация править
Гликозилтрансферазы 10-го семейства включают ферменты с двумя известными каталитическими активностями: галактозид-3(4)-L-фукозилтрансферазной (КФ 2.4.1.65) и галактозид-3-фукозилтрансферазной (КФ 2.4.1.152). Галактозид-3-фукозилтрансферазы обладают определённым сходством с альфа-2- и альфа-6-фукозилтрансферазами[1]. Биосинтез группы крови Lewis связан с галактозид-3-фукозилтрансферазной активностью, которая катализирует перенос фукозу от ГДФ-бета-фукозы на 3-OH-группу N-ацетилглюкозамина лактозаминовых рецепторов[2].
Фукозилтрансферазы человека править
У человека фукозилтрансферазы представлены следующими генами:
Примечания править
- ↑ Breton C., Oriol R., Imberty A. Conserved structural features in eukaryotic and prokaryotic fucosyltransferases (англ.) // Glycobiology : journal. — 1998. — Vol. 8, no. 1. — P. 87—94. — doi:10.1093/glycob/8.1.87. — PMID 9451017.
- ↑ Britten C.J., Bird M.I. Chemical modification of an alpha 3-fucosyltransferase; definition of amino acid residues essential for enzyme activity (англ.) // Biochim. Biophys. Acta : journal. — 1997. — Vol. 1334, no. 1. — P. 57—64. — doi:10.1016/s0304-4165(96)00076-1. — PMID 9042366.