Коферме́нты, или коэнзи́мы (лат. co- приставка «объединение, сообща, вместе» + ферменты/энзимы) — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов[1]. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса.
Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом. Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также коферменты, содержащие остатки фосфорной кислоты.
Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.
В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.
Коферменты обычно непрерывно синтезируются, и их концентрация поддерживается на постоянном уровне внутри клетки. Например, НАДФ «пополняется» через пентозофосфатный путь и S-аденозилметионин с помощью метионинаденозилтрансферазы. Непрерывный синтез означает, что небольшие количества коферментов могут использоваться очень интенсивно. Например, человеческое тело переворачивает свой собственный жир в АТФ каждый день[2].
Список коферментов
правитьТиаминовые (производные витамина В1):
- ТМФ — тиаминмонофосфат;
- ТДФ — тиаминдифосфат;
- ТТФ — тиаминтрифосфат.
Флавиновые (витамин В2):
- ФМН — флавинмононуклеотид;
- ФАД — флавинадениндинуклеотид.
Никотинамидные (витамин РР)
- НАД — никотинамидадениндинуклеотид;
- НАДФ — никотинамиддинуклеотидфосфат.
Пантотеиновые (витамин В5)
Пиридоксиновые (витамин В6):
- ПФ — пиридоксальфосфат;
- ПАФ — пиридоксаминофосфат,
Примечания
править- ↑ В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин. Витамины и коферменты / Учебное пособие. Часть 2. — Самара: Самар. гос. техн. ун-т, 2008. — 91 с.
- ↑ Törnroth-Horsefield S, Neutze R. Opening and closing the metabolite gate. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, December 2008.
Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её. |
В статье не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску). |