Транспортная РНК, тРНК[1] — рибонуклеиновая кислота, обеспечивающая взаимодействие аминокислоты, рибосомы и матричной РНК (мРНК) в ходе трансляции. Имеет типичную длину от 73 до 93 нуклеотидов и размеры около 5 нм. тРНК, будучи ковалентно связаны с остатком аминокислоты, принимает непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, специфически присоединяясь к кодону мРНК и обеспечивая необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса.

Структура транспортной РНК
Схема вторичной структуры тРНК в форме клеверного листа. Кружками указаны нуклеотидные остатки; линиями обозначены пары оснований; точками обозначены позиции, в которых могут быть дополнительные нуклеотиды. Инвариантные основания обозначены соответствующими знаками, где А — это аденин, Т — тимин, G — гуанин, С — цитидин, Ψ — псевдоуридин, «Pu» означает пуриновое основание, «Pyr» — пиримидиновое основание. Нуклеотиды пронумерованы стандартно, и антикодону соответствуют номера нуклеотидов 34, 35 и 36.

Для каждой протеиногенной аминокислоты в клетке существует собственная тРНК (одна или более).

Структура тРНКПравить

Вторичную структуру тРНК обычно визуализируют в виде клеверного листа с четырьмя плечами. Более длинные тРНК имеют короткое дополнительное пятое плечо, называемое вариабельной шпилькой. В трёхмерном пространстве молекула тРНК за счет коаксиального наложения спиралей сложена в L-образную структуру, которая позволяет тРНК вписываться в P-сайт и A-сайт рибосом[2]. Длина плеч и диаметр петель во вторичной укладке молекулы тРНК варьирует от вида к виду[2][3]. Основными составляющими молекулы тРНК являются следующие структуры и функциональные группы:

  • 5'-концевая фосфатная группа. Большинство тРНК на 5'-конце несут остаток гуанилата (фГ).
  • Акцепторное плечо с акцепторным стеблем и ЦАА-хвостом. Акцепторный стебель образован двумя комплементарно соединёнными концевыми частями молекулы тРНК, он состоит из 7-9 пар оснований. Акцепторный стебель может содержать пары оснований, отличные от канонических нуклеотидных пар по Уотсон-Крику, например, пару АГ. 3'-конец акцепторного плеча несколько длиннее, он формирует одноцепочечный участок, который заканчивается последовательностью ЦЦА со свободной ОН-группой. К этому концу аминоацил-тРНК-синтетаза присоединяет транспортируемую аминокислоту. Аминокислота, загруженная на тРНК аминоацил-тРНК-синтетазой, ковалентно связана с 3'-гидроксильной группой последнего аденозина. Концевая ЦЦА последовательность важна для распознавания тРНК ферментами и трансляции[2][4][5][6][7][8]. У некоторых прокариот последовательность ЦЦА имеется в последовательности гена, однако в подавляющем большинстве случаев концевая ЦЦА-последовательность добавляется во время процессинга тРНК, следовательно, отсутствует в гене тРНК[9].
  • D-плечо имеет стебель длиной от 4 до 6 пар оснований, оканчивающийся петлей, которая часто содержит дигидроуридин[2]
  • Антикодоновое плечо имеет стебель длиной 5 пар оснований, на конце которого находится петля с антикодоном[2].
  • TΨC-плечо имеет стебель длиной 4-5 пар оснований, а петля на конце плеча обычно содержит риботимидин T и  псевдоуридин Ψ[2].

Плечи D и TΨC обеспечивают важные взаимодействия при укладке молекул тРНК, TΨC-плечо участвует во взаимодействии с рРНК большой субъединицы рибосомы.

Процессинг тРНКПравить

тРНК синтезируются обычной РНК-полимеразой в случае прокариот и РНК-полимеразой III в случае эукариот. Транскрипты генов тРНК подвергаются многостадийному процессингу, который в конце концов приводит к формированию типичной для тРНК пространственной структуры. Процессинг тРНК включает 5 ключевых этапов[10]:

  • удаление 5'-лидерной нуклеотидной последовательности;
  • удаление 3'-концевой последовательности;
  • добавление последовательности ЦЦФ на 3'-конец;
  • вырезание интронов (у эукариот и архей);
  • модификации отдельных нуклеотидов.

По окончании созревания эукариотические тРНК должны быть перенесены в цитоплазму, где они участвуют в биосинтезе белка. Транспорт тРНК осуществляется по Ran-зависимому пути при участии транспортного фактора экспортина t (Los1 у дрожжей), который распознаёт характерную вторичную и третичную структуру зрелой тРНК: короткие двуспиральные участки и правильно процессированные 5'- и 3'-концы. Такой механизм обеспечивает экспорт из ядра только зрелых тРНК. Предположительно, экспортин 5 может быть вспомогательным белком, способным переносить тРНК через ядерные поры наряду с экспортином t[11].

См. такжеПравить

ПримечанияПравить

  1. Рибосома могла быть мостиком между доклеточной и клеточной жизнью
  2. 1 2 3 4 5 6 Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (July 2013). “Tertiary structure of bacterial selenocysteine tRNA”. Nucleic Acids Research. 41 (13): 6729—6738. DOI:10.1093/nar/gkt321. PMC 3711452. PMID 23649835.
  3. Goodenbour JM, Pan T (29 October 2006). “Diversity of tRNA genes in eukaryotes”. Nucleic Acids Research. 34 (21): 6137—6146. DOI:10.1093/nar/gkl725. PMC 1693877. PMID 17088292.
  4. Jahn M, Rogers MJ, Söll D (July 1991). “Anticodon and acceptor stem nucleotides in tRNA(Gln) are major recognition elements for E. coli glutaminyl-tRNA synthetase”. Nature. 352 (6332): 258—260. Bibcode:1991Natur.352..258J. DOI:10.1038/352258a0. PMID 1857423.
  5. О.-Я. Л. Беиш. Медицинская биология. — Витебск: Ураджай, 2000. — С. 22.
  6. Ibba M, Soll D (June 2000). “Aminoacyl-tRNA synthesis”. Annual Review of Biochemistry. 69 (1): 617—650. DOI:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.
  7. Sprinzl M, Cramer F (1979). “The -C-C-A end of tRNA and its role in protein biosynthesis”. Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. 22: 1—69. DOI:10.1016/s0079-6603(08)60798-9. ISBN 978-0-12-540022-0. PMID 392600.
  8. Green R, Noller HF (1997). “Ribosomes and translation”. Annual Review of Biochemistry. 66: 679—716. DOI:10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID 9242921.
  9. Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J, et al. (September 1990). “Isolation of a temperature-sensitive mutant with an altered tRNA nucleotidyltransferase and cloning of the gene encoding tRNA nucleotidyltransferase in the yeast Saccharomyces cerevisiae”. The Journal of Biological Chemistry. 265 (27): 16216—16220. DOI:10.1016/S0021-9258(17)46210-7. PMID 2204621.
  10. Hopper A. K., Phizicky E. M. tRNA transfers to the limelight // Genes Dev.. — 2003. — Т. 17, вып. 2. — С. 162—180. — doi:10.1101/gad.1049103. — PMID 12533506.
  11. Köhler A., Hurt E. Exporting RNA from the nucleus to the cytoplasm // Nat. Rev. Mol. Cell Biol.. — 2007. — Т. 8, вып. 10. — С. 761—773. — doi:10.1038/nrm2255. — PMID 17786152.

СсылкиПравить